About: Identification of amino acid residues of the HsdS and HsdR subunits required for correct assembly of Type I restriction-modification enzyme EcoR124I

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Identification of amino acid residues of the HsdS and HsdR subunits required for correct assembly of Type I restriction-modification enzyme EcoR124I Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GA204/07/0325
Description	We will focus on identification of amino acids residues of both the HsdR and HsdS subunits involved in subunit assembly of the Type I restriction-modification(R-M) enzyme EcoR124I. The HsdS subunit plays a key role in the function of Type I R-M enzymes being responsible for both the specific recognition of the target DNA and interaction with HsdM and HsdR subunits, while the HsdR subunit is representing the motor component of this enzyme being responsible for ATP-binding, ATP- hydrolysis and subsequentDNA translocation. Since the HsdS is the only odd subunit in the multisubunit complex, the opportunity exists to use HsdS assembly mutants for asymmetric assembly with HsdR motor subunit. We intend in the final step to find the optimal combination of cleavage and subunit assembly mutants introduced into single HsdR subunit with HsdS assembly mutants to produce stable R1-complex capable of unidirectional translocation. DNA translocation activity of the mutant enzymes will be investigated using the (en) Zaměříme se na identifikaci aminokyselinových zbytků podjednotek HsdR a HsdS nutných pro sestavení restrikčně-modifikačního enzymu (R-M) Typu I EcoR124I. Klíčová úloha podjednotky HsdS spočívá jednak ve specifickém rozpoznání cílové sekvence na DNA, jednak v interakci s podjednotkami HsdM a HsdR, zatím co podjednotka HsdR představuje vlastní motor enzymů Typu I, neboť je zodpovědná za vazbu ATP, jeho hydrolýzu a následnou translokaci. HsdS je jediná lichá podjednotka v tomto komplexním enzymu, nabízí se proto možnost využít mutanty HsdS se změněnou vazbou do komplexu pro asymetrické sestavení s motorovou podjednotkou HsdR. Chceme najít optimální kombinaci mutací eliminujících štěpení DNA a mutací ovlivňujících sestavování, vnesených současně do podjednotky HsdR, a ve spojení s mutantní podjednotkou HsdS připravit stabilní komplex R1 schopný jednosměrné translokace. DNA translokační aktivita enzymu bude zkoumána pomocí stopped-flow fluorimetru a magnetické pinzety. Tím se propojí genetické
Title	Identification of amino acid residues of the HsdS and HsdR subunits required for correct assembly of Type I restriction-modification enzyme EcoR124I (en) Identifikace aminokyselinových zbytků podjednotek HsdS a HsdR nutných pro správné sestavení restrikčně-modifikačního enzymu Typu I EcoR124I
skos:notation	GA204/07/0325
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA204%2F07%2F0325/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA204%2F07%2F0325/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2015-02-09 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	82299434
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	EB - Genetika a molekulární biologie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	restriction-modification; protein-protein interaction; DNA translocation; mutagenesis (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	9 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	9 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2010-04-16 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/204%2F07%2F0325
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2010
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2011
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02007GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2010-12-31 (xsd:date)
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	CE - Biochemie
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2007-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...jektu+dodavatelem	Cílem  projektu byla analýza mutantních podjednotek HsdS a HsdR ovlivňujících sestavení a funkci  komplexního enzymu EcoR124I. Motorová podjednotka HsdR obsahuje aminokyselinové sekvence charakteristické jak pro helikasy skupiny SF2, tak pro mnohé endonukleasy. Připravili jsme řadu mutací v  motivu PD-(E/D)xK endonukleasové domény neschopných štěpit DNA a zjistili jsme, že ta (cs) The objective of the project was the analysis of the effect of HsdS and HsdR mutant subunits on the  assembly and function of the complex restriction-modification enzyme EcoR124I. The HsdR motor subunit has amino-acid sequence motifs typical of the superfamily 2 (SF2) of DNA helicases and many endonucleases. We prepared a number of cleavage mutants in the PD-(E/D)xK endonuclease domain of (en)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBBKU
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	DNA translocation protein-protein interaction restriction-modification
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Characterization of a restriction modification system from the commensal Escherichia coli strain A0 34/86 (O83:K24:H31) A RecB-family nuclease motif in the Type I restriction endonuclease EcoR124I The Interrelationship of Helicase and Nuclease Domains during DNA Translocation by the Molecular Motor EcoR124I SILVER NANOPARTICLES AND THEIR BACTERICIDAL EFFECT Doped biocompatible layers prepared by laser Phosphorylation of Type IA restriction-modification complex enzyme EcoKI on the HsdR subunit Biomedical properties of laser prepared silver-doped hydroxyapatite New functional member of the Type IB restriction-modification systems The effect of the mutations in the HsdS polypeptide on function of the Type I restriction-modification system EcoR124I
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F07%2F0325/2007/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F07%2F0325/2008/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F07%2F0325/2009/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F07%2F0325/2010/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F07%2F0325/2011/ico%3A61388971

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software