This HTML5 document contains 49 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n17http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/riv/tvurce/
n5http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n18http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/RIV%2F68378050%3A_____%2F08%3A00310134%21RIV09-AV0-68378050/
n14http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n11http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/zamer/
shttp://schema.org/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n9http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/klicoveSlovo/
n15http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/duvernostUdaju/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n10http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/aktivita/
n4http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/jazykVysledku/
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/obor/
n7http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/druhVysledku/
n6http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:RIV%2F68378050%3A_____%2F08%3A00310134%21RIV09-AV0-68378050
rdf:type
skos:Concept n14:Vysledek
dcterms:description
Krystalové struktury C-koncové domény represoru CggR ve volné formě a ve formě vázající čtyři různé ligandy byly určeny na rozlišení 1.65 až 1.80 A. Tyto struktury odhalují strukturní změny vazebného místa a dimerního rozhraní spojené se specifickou vazbou ligandu. Vazebné afinity 4 ligandů byly určeny isotermalni titrační kalorimetrií (ITC). Metodou chemiského cross-linkingu bylo prokázáno ze oligomerizace CggR je zprostředkována přes C-koncovou doménu a zastoupení různých oligomerů je ovlivněno na přítomnosti ligandů. Test DNA vazebné aktivity prokázal destabilizaci CggR/DNA komplexu v přítomnosti fruktozy-1,6-bisfosfátu a podobný efekt byl pozorován pro dihydroxyacetonfosfát. Naše výsledky prokazují, že stabilita a funkce CggR je modulována různými efektory. Crystal structures of the C-terminal effector-binding domain of CggR, both unliganded as well as in complex with the four ligands at resolutions between 1.65 and 1.80 A reveal unique ligand-specific structural changes in the binding site that affect the dimer interface. Binding affinities of these ligands were determined by isothermal titration calorimetry. Chemical cross-linking shows that CggR oligomerization is mediated through its effector-binding domain, and that binding of the different ligands differentially affects the distribution of oligomers. Electrophoretic mobility shift assays (EMSAs) confirmed a destabilizing effect of fructose-1,6-bisphosphate on the CggR/ DNA complex, and also showed similar effects for dihydroxyacetone phosphate. Our results suggest that CggR stability and function may be modulated by various effectors in a complex fashion. Crystal structures of the C-terminal effector-binding domain of CggR, both unliganded as well as in complex with the four ligands at resolutions between 1.65 and 1.80 A reveal unique ligand-specific structural changes in the binding site that affect the dimer interface. Binding affinities of these ligands were determined by isothermal titration calorimetry. Chemical cross-linking shows that CggR oligomerization is mediated through its effector-binding domain, and that binding of the different ligands differentially affects the distribution of oligomers. Electrophoretic mobility shift assays (EMSAs) confirmed a destabilizing effect of fructose-1,6-bisphosphate on the CggR/ DNA complex, and also showed similar effects for dihydroxyacetone phosphate. Our results suggest that CggR stability and function may be modulated by various effectors in a complex fashion.
dcterms:title
Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates Krystalové struktury efektor vážící domény represoru CggR z bakterie Bacillus subtilis ukazují strukturní změny po vazbě několika intermediátů glykolýzy
skos:prefLabel
Krystalové struktury efektor vážící domény represoru CggR z bakterie Bacillus subtilis ukazují strukturní změny po vazbě několika intermediátů glykolýzy Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates
skos:notation
RIV/68378050:_____/08:00310134!RIV09-AV0-68378050
n3:aktivita
n10:P n10:Z
n3:aktivity
P(1M0508), Z(AV0Z40550506), Z(AV0Z50520514)
n3:cisloPeriodika
4
n3:dodaniDat
n6:2009
n3:domaciTvurceVysledku
n17:6495397
n3:druhVysledku
n7:J
n3:duvernostUdaju
n15:S
n3:entitaPredkladatele
n18:predkladatel
n3:idSjednocenehoVysledku
361633
n3:idVysledku
RIV/68378050:_____/08:00310134
n3:jazykVysledku
n4:eng
n3:klicovaSlova
DeoR family; CggR; Bacillus subtilis
n3:klicoveSlovo
n9:DeoR%20family n9:Bacillus%20subtilis n9:CggR
n3:kodStatuVydavatele
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
n3:kontrolniKodProRIV
[EE8D5F5BBA0B]
n3:nazevZdroje
Molecular Microbiology
n3:obor
n16:EE
n3:pocetDomacichTvurcuVysledku
1
n3:pocetTvurcuVysledku
7
n3:projekt
n5:1M0508
n3:rokUplatneniVysledku
n6:2008
n3:svazekPeriodika
69
n3:tvurceVysledku
Joachimiak, A. Otwinowski, Z. Řezáčová, Pavlína Moy, S. F. Kožíšek, Milan Machius, M. Sieglová, Irena
n3:wos
000258595000010
n3:zamer
n11:AV0Z40550506 n11:AV0Z50520514
s:issn
0950-382X
s:numberOfPages
16