This HTML5 document contains 54 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n9http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/riv/tvurce/
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n11http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/zamer/
shttp://schema.org/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/
n10http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105275%21RIV%2F2005%2FAV0%2FA23005%2FN/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n13http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/klicoveSlovo/
n14http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/duvernostUdaju/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/aktivita/
n6http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/jazykVysledku/
n15http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/obor/
n12http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/druhVysledku/
n5http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105275%21RIV%2F2005%2FAV0%2FA23005%2FN
rdf:type
skos:Concept n17:Vysledek
dcterms:description
The X-ray structure of a complex of HIV-1 protease (PR) with a phenylnorstatine inhibitor Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH(2) has been determined at 1.03 A, the highest resolution so far reported for any HIV PR complex. The inhibitor shows subnanomolar K(i) values for both the wild-type PR and the variant representing one of the most common mutations linked to resistance development. The structure comprising the phenylnorstatine moiety of (2R,3S)-chirality displays a unique pattern of hydrogen bonding to the two catalytic aspartate residues. This high resolution makes it possible to assess the donor and acceptor relations of this hydrogen bonding and to indicate a proton shared by the two catalytic residues. A structural mechanism for the unimpaired inhibition of the protease Val82Ala mutant is also suggested, based on energy calculations and analyses Byla určena rentgenová struktura komplexu proteázy HIV-1 (PR) s fenylnorstatinovým inhibitorem Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH(2) při rozlišení 1,03 A, nejvyšším rozlišení, které bylo doposud uvedeno pro kterýkoli komplex HIV PR. Tento inhibitor vykazuje subnanomolární hodnoty K(i) jak pro PR divokého typu, tak pro variantu představující jednu z nejběžnějších mutací spojenou s vývojem rezistence. Struktura obsahující fenylnorstatinovou část chirality (2R,3S) vykazuje jedinečný obraz vazby vodíkových můstků na dva katalytické aspartátové zbytky. Toto vysoké rozlišení umožňuje zjistit donorové a akceptorové vztahy těchto vodíkových můstků a určit proton sdílený oběma katalytickými zbytky. Je také navržen strukturální mechanismus nenarušené inhibice mutanty proteázy Val82Ala založený na energetických výpočtech a analýzách The X-ray structure of a complex of HIV-1 protease (PR) with a phenylnorstatine inhibitor Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH(2) has been determined at 1.03 A, the highest resolution so far reported for any HIV PR complex. The inhibitor shows subnanomolar K(i) values for both the wild-type PR and the variant representing one of the most common mutations linked to resistance development. The structure comprising the phenylnorstatine moiety of (2R,3S)-chirality displays a unique pattern of hydrogen bonding to the two catalytic aspartate residues. This high resolution makes it possible to assess the donor and acceptor relations of this hydrogen bonding and to indicate a proton shared by the two catalytic residues. A structural mechanism for the unimpaired inhibition of the protease Val82Ala mutant is also suggested, based on energy calculations and analyses
dcterms:title
A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation, and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation, and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution Vazba fenylnorstatinového inhibitoru na proteázu HIV-1: geometrie, protonace a interakce kapes podřadných míst analyzované při atomovém rozlišení
skos:prefLabel
A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation, and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation, and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution Vazba fenylnorstatinového inhibitoru na proteázu HIV-1: geometrie, protonace a interakce kapes podřadných míst analyzované při atomovém rozlišení
skos:notation
RIV/68378050:_____/04:00105275!RIV/2005/AV0/A23005/N
n3:strany
2030;2036
n3:aktivita
n16:Z
n3:aktivity
Z(AV0Z5052915)
n3:cisloPeriodika
8
n3:dodaniDat
n5:2005
n3:domaciTvurceVysledku
n9:3524442 n9:7329911 n9:6745725 n9:7774729 n9:6367593 n9:3843149
n3:druhVysledku
n12:J
n3:duvernostUdaju
n14:S
n3:entitaPredkladatele
n10:predkladatel
n3:idSjednocenehoVysledku
553102
n3:idVysledku
RIV/68378050:_____/04:00105275
n3:jazykVysledku
n6:eng
n3:klicovaSlova
inhibitor; HIV protease; atomic resolution
n3:klicoveSlovo
n13:HIV%20protease n13:atomic%20resolution n13:inhibitor
n3:kodStatuVydavatele
US - Spojené státy americké
n3:kontrolniKodProRIV
[41FDFB48C9FB]
n3:nazevZdroje
Journal of Medicinal Chemistry
n3:obor
n15:CE
n3:pocetDomacichTvurcuVysledku
6
n3:pocetTvurcuVysledku
10
n3:rokUplatneniVysledku
n5:2004
n3:svazekPeriodika
47
n3:tvurceVysledku
Fábry, Milan Konvalinka, Jan Štouračová, Renata Hořejší, Magdalena Lepšík, Martin Řezáčová, Pavlína Brynda, Jiří Hradílek, Martin Souček, Milan Sedláček, Juraj
n3:zamer
n11:AV0Z5052915
s:issn
0022-2623
s:numberOfPages
7