This HTML5 document contains 44 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n16http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/riv/tvurce/
n4http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n11http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n12http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/zamer/
shttp://schema.org/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n10http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/RIV%2F67179843%3A_____%2F04%3A00031718%21RIV06-AV0-67179843/
n14http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/klicoveSlovo/
n9http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/duvernostUdaju/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n15http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/jazykVysledku/
n5http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/aktivita/
n18http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/druhVysledku/
n6http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/obor/
n7http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:RIV%2F67179843%3A_____%2F04%3A00031718%21RIV06-AV0-67179843
rdf:type
skos:Concept n11:Vysledek
dcterms:description
Zkoumali jsme strukturní stabilitu velké cytoplasmatické domény (H4-H5 klička) z myší ?1 podjednotky Na+/K+ ATPázy (L354-I777), počet a umístění vazebných míst pro 2´-3´-O-(trinitrofenyl) adenosin 5´-trifosfát (TNP-ATP) a p-nitrofenylfosfát (pNPP). Zkrácení C- a N- konce ukazuje, že žádná z částí fosforilační (P)-domény není nezbytná pro vázání TNP-ATP. Nemáme žádné náznaky o druhém vazebním místě ATP na P-doméně isolované kličky, přestože jiní dříva psali o jeho existenci pomocí TNP-N3ADP afinitním značením celého enzymu. Fluorescein isothiocyanate (FITC)-anizotropní měření ukázala značnou stabilitu nukleotidové (N)-domény, což naznačuje, že tato doména neprochází podstatnými konformačními změnami při vázání ATP. FITCem modifikovaná klička ukázala pouze slabě zmenšenou fosfatázovou aktivitu, s největší pravděpodobností kvůli pNPP vazebnímu místu na N-doméně kolem N398, jehož mutace na D snížily fosfatázovou aktivitu o 50 %. Aminokyseliny vytvářející toto vazebné místo pro pNPP (M38... he structural stability of the large cytoplasmic domain (H-4-H-5 loop) of mouse alpha(1) subunit of Na+/K+ ATPase (L354-I777), the number and the location of its binding sites for 2'-3'-O-(trinitrophenyl) adenosine 5'-triphosphate (TNP-ATP) and p-nitrophenylphosphate (pNPP) were investigated. C- and N-terminal shortening revealed that neither part of the phosphorylation (P)-domain are necessary for TNP-ATP binding. There is no indication of a second ATP site on the P-domain of the isolated loop, even though others reported previously of its existence by TNP-N(3)ADP affinity labeling of the full enzyme. Fluorescein isothiocyanate (FITC)-anisotropy measurements reveal a considerable stability of the nucleotide (N)-domain suggesting that it may not undergo a substantial conformational change upon ATP binding. The FITC modified loop showed only slightly diminished phosphatase activity, most likely due to a pNPP site on the N-domain around N398 whose mutation to D reduced the phosphatase... he structural stability of the large cytoplasmic domain (H-4-H-5 loop) of mouse alpha(1) subunit of Na+/K+ ATPase (L354-I777), the number and the location of its binding sites for 2'-3'-O-(trinitrophenyl) adenosine 5'-triphosphate (TNP-ATP) and p-nitrophenylphosphate (pNPP) were investigated. C- and N-terminal shortening revealed that neither part of the phosphorylation (P)-domain are necessary for TNP-ATP binding. There is no indication of a second ATP site on the P-domain of the isolated loop, even though others reported previously of its existence by TNP-N(3)ADP affinity labeling of the full enzyme. Fluorescein isothiocyanate (FITC)-anisotropy measurements reveal a considerable stability of the nucleotide (N)-domain suggesting that it may not undergo a substantial conformational change upon ATP binding. The FITC modified loop showed only slightly diminished phosphatase activity, most likely due to a pNPP site on the N-domain around N398 whose mutation to D reduced the phosphatase...
dcterms:title
The phosphatase activity of the isolated H4-H5 loop of Na+/K+ ATPase resides outside its ATP binding site The phosphatase activity of the isolated H4-H5 loop of Na+/K+ ATPase resides outside its ATP binding site Fosfatázová aktivita isolované H4-H5 kličky z Na+/K+ ATPázy se nachází mimo vazebné místo pro ATP
skos:prefLabel
The phosphatase activity of the isolated H4-H5 loop of Na+/K+ ATPase resides outside its ATP binding site The phosphatase activity of the isolated H4-H5 loop of Na+/K+ ATPase resides outside its ATP binding site Fosfatázová aktivita isolované H4-H5 kličky z Na+/K+ ATPázy se nachází mimo vazebné místo pro ATP
skos:notation
RIV/67179843:_____/04:00031718!RIV06-AV0-67179843
n3:strany
3923;3939
n3:aktivita
n5:Z n5:P
n3:aktivity
P(GA204/01/0254), P(GA204/01/1001), P(GA309/02/1479), P(GP206/03/D082), P(LN00A141), Z(AV0Z5011922)
n3:cisloPeriodika
19
n3:dodaniDat
n7:2006
n3:domaciTvurceVysledku
n16:6326633
n3:druhVysledku
n18:J
n3:duvernostUdaju
n9:S
n3:entitaPredkladatele
n10:predkladatel
n3:idSjednocenehoVysledku
579377
n3:idVysledku
RIV/67179843:_____/04:00031718
n3:jazykVysledku
n15:eng
n3:klicovaSlova
phosphatase
n3:klicoveSlovo
n14:phosphatase
n3:kodStatuVydavatele
NL - Nizozemsko
n3:kontrolniKodProRIV
[4E86A113DF9E]
n3:nazevZdroje
European Journal of Biochemistry
n3:obor
n6:CF
n3:pocetDomacichTvurcuVysledku
1
n3:pocetTvurcuVysledku
1
n3:projekt
n4:GA204%2F01%2F0254 n4:GA309%2F02%2F1479 n4:GA204%2F01%2F1001 n4:LN00A141 n4:GP206%2F03%2FD082
n3:rokUplatneniVysledku
n7:2004
n3:svazekPeriodika
271
n3:tvurceVysledku
Ettrich, Rüdiger
n3:zamer
n12:AV0Z5011922
s:issn
0014-2956
s:numberOfPages
17