This HTML5 document contains 48 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n16http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/riv/tvurce/
n14http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n18http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n13http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/RIV%2F61388963%3A_____%2F05%3A00027136%21RIV06-AV0-61388963/
n7http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/zamer/
shttp://schema.org/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n8http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/klicoveSlovo/
n12http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/duvernostUdaju/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/jazykVysledku/
n5http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/aktivita/
n9http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/obor/
n6http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/druhVysledku/
n11http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:RIV%2F61388963%3A_____%2F05%3A00027136%21RIV06-AV0-61388963
rdf:type
skos:Concept n18:Vysledek
dcterms:description
The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations. Vytváření hydrofobního jádra v globulárních proteinech je podle současných představ důsledkem hydrofobních sil entropického charakteru. Tento fakt společně s nízkým výskytem vodíkových můstků v nitru proteinu podporuje názor, že energetický příspěvek stabilizace jádra v procesu sbalování a stabilizace proteinů je zanedbatelný. V publikované studii je ukázáno, že tento příspěvek je nejen podstatný, ale je na úrovni průměrné vodíkové vazby. Dohromady přispívají aminokyseliny hydrofobního jádra celkovou stabilizací asi 50 kcal/mol. The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations.
dcterms:title
Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio
skos:prefLabel
Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations
skos:notation
RIV/61388963:_____/05:00027136!RIV06-AV0-61388963
n3:strany
2615;2619
n3:aktivita
n5:P n5:Z
n3:aktivity
P(IAA400550510), Z(AV0Z4055905)
n3:cisloPeriodika
8
n3:dodaniDat
n11:2006
n3:domaciTvurceVysledku
n16:7358946 n16:7451652 n16:2785056 n16:2932016
n3:druhVysledku
n6:J
n3:duvernostUdaju
n12:S
n3:entitaPredkladatele
n13:predkladatel
n3:idSjednocenehoVysledku
547841
n3:idVysledku
RIV/61388963:_____/05:00027136
n3:jazykVysledku
n17:eng
n3:klicovaSlova
hydrophobic core; globular proteins; stabilization
n3:klicoveSlovo
n8:hydrophobic%20core n8:stabilization n8:globular%20proteins
n3:kodStatuVydavatele
US - Spojené státy americké
n3:kontrolniKodProRIV
[3C72B1EB9C54]
n3:nazevZdroje
Journal of the American Chemical Society
n3:obor
n9:CF
n3:pocetDomacichTvurcuVysledku
4
n3:pocetTvurcuVysledku
4
n3:projekt
n14:IAA400550510
n3:rokUplatneniVysledku
n11:2005
n3:svazekPeriodika
127
n3:tvurceVysledku
Klusák, Vojtěch Vondrášek, Jiří Bendová, Lada Hobza, Pavel
n3:zamer
n7:AV0Z4055905
s:issn
0002-7863
s:numberOfPages
5