This HTML5 document contains 47 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n14http://localhost/temp/predkladatel/
n8http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/riv/tvurce/
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
shttp://schema.org/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n16http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/vysledek/RIV%2F60461373%3A22340%2F07%3A00019315%21RIV08-MSM-22340___/
n6http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/klicoveSlovo/
n7http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/duvernostUdaju/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n13http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/jazykVysledku/
n11http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/aktivita/
n15http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/obor/
n12http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/riv/druhVysledku/
n9http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:RIV%2F60461373%3A22340%2F07%3A00019315%21RIV08-MSM-22340___
rdf:type
skos:Concept n17:Vysledek
dcterms:description
Isotope-edited IR spectroscopy was used to study a series of singly and doubly 13C=O-labeled b-hairpin peptides stabilized by an Aib-Gly turn sequence. The double-labeled peptides have amide I' IR spectra that show different degrees of vibrational coupling between the 13C-labeled amides due to variations in local geometry of the peptide structure. The single-labeled peptides provide controls to determine frequencies characteristic of the diagonal force field (FF) contributions at each position for the uncoupled 13C=O modes. Separation of diagonal FF and coupling effects on the spectra are used to explain the cross-strand labeled spectral patterns. DFT calculations based on an idealized model b-hairpin peptide correctly predict the vibrational coupling patterns. Extending these model results by consideration of frayed ends and the hairpin conformational flexibility yields an alternate interpretation of details of the spectra. Temperature-dependent isotopically labeled IR spectra reveal differenc Infračervená spektroskopie byla použita ke studiu série mono- a di-izotopicky 13C=O značených b-vlásenkových peptidů stabilizovaných Aib-Gly ohybem. IČ spektra di-izotopicky značených peptidů vykazují v oblasti amide I' rozdílnou míru vibračního spřažení mezi 13C-značenými amidy, což je způsobeno odlišnostmi v lokální geometrii peptidové struktury. Mono-značené peptidy představují markery k určení frekvencí charakteristických příspěvků diagonálního silového pole (FF) nespřažených 13C=O modů. Vliv separace diagonálního FF a spřažných efektů na spektra byl použit k vysvětlení spekter mezivláknově vázaných peptidů. DFT výpočty založené na idealizovaném modelu b-vlásenkové struktury korektně predikují spektrální pásy. Rozšíření těchto modelových výsledků s ohledem na fixované konce peptidických struktur a konformační flexibilitu vede k alternativnímu způsobu interpretace jemných detailů ve spektrech. Teplotně závislé IČ studie izotopicky značených peptidů odhalily rozdíly v teplotní stabil Isotope-edited IR spectroscopy was used to study a series of singly and doubly 13C=O-labeled b-hairpin peptides stabilized by an Aib-Gly turn sequence. The double-labeled peptides have amide I' IR spectra that show different degrees of vibrational coupling between the 13C-labeled amides due to variations in local geometry of the peptide structure. The single-labeled peptides provide controls to determine frequencies characteristic of the diagonal force field (FF) contributions at each position for the uncoupled 13C=O modes. Separation of diagonal FF and coupling effects on the spectra are used to explain the cross-strand labeled spectral patterns. DFT calculations based on an idealized model b-hairpin peptide correctly predict the vibrational coupling patterns. Extending these model results by consideration of frayed ends and the hairpin conformational flexibility yields an alternate interpretation of details of the spectra. Temperature-dependent isotopically labeled IR spectra reveal differenc
dcterms:title
Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy Mezivláknové interakce b-vlásenkových peptidů stabilizované přítomností Aib-Gly ohybu studované infračervenou spektroskopií izotopicky značených látek Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy
skos:prefLabel
Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy Mezivláknové interakce b-vlásenkových peptidů stabilizované přítomností Aib-Gly ohybu studované infračervenou spektroskopií izotopicky značených látek Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy
skos:notation
RIV/60461373:22340/07:00019315!RIV08-MSM-22340___
n3:strany
13592-13603
n3:aktivita
n11:S
n3:aktivity
S
n3:cisloPeriodika
44
n3:dodaniDat
n9:2008
n3:domaciTvurceVysledku
n8:9594752
n3:druhVysledku
n12:J
n3:duvernostUdaju
n7:S
n3:entitaPredkladatele
n16:predkladatel
n3:idSjednocenehoVysledku
415336
n3:idVysledku
RIV/60461373:22340/07:00019315
n3:jazykVysledku
n13:eng
n3:klicovaSlova
13C isotopic labeling; b-hairpin peptides; vibrational coupling; IR thermal unfolding
n3:klicoveSlovo
n6:13C%20isotopic%20labeling n6:b-hairpin%20peptides n6:IR%20thermal%20unfolding n6:vibrational%20coupling
n3:kodStatuVydavatele
US - Spojené státy americké
n3:kontrolniKodProRIV
[905884C90AE0]
n3:nazevZdroje
Journal American Chem.Society
n3:obor
n15:CB
n3:pocetDomacichTvurcuVysledku
1
n3:pocetTvurcuVysledku
7
n3:rokUplatneniVysledku
n9:2007
n3:svazekPeriodika
129
n3:tvurceVysledku
Etienne, Marcus A. Hammer, Robert P. Huang, Rong Keiderling, Timothy A. Setnička, Vladimír Kubelka, Jan Kim, Joohyun
s:issn
0002-7863
s:numberOfPages
12
n14:organizacniJednotka
22340