This HTML5 document contains 40 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n13http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/zivotniCyklusProjektu/
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/druhSouteze/
n19http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/typPojektu/
n6http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/NS10342/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n9http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/hodnoceniProjektu/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n12http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/
n7http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/subjekt/
n18http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n8http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/kategorie/
n20http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/duvernostUdaju/
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
n11http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/obor/
n10http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/fazeProjektu/
n21http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/soutez/
n22http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/statusZobrazovaneFaze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n4http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/
n17http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/aktivita/
n5http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:NS10342
rdf:type
n18:Projekt
rdfs:seeAlso
http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=NS10342
dcterms:description
Acetyl-koenzym A:glukosaminid N-acetyltransferasa (HGSNAT) katalysuje lysosomální odbourávání glykosaminoglykanu heparansulfátu. Dědičný deficit HGSNAT vede k jeho lysososomálnímu střádání a rozvoji klinického fenotypu mukopolysacharidosy IIIC. Biochemickými a proteomickými přístupy budou charakterizovány partnerské molekuly HGSNAT (proteiny a lipidy), které mohou sehrávat významnou roli nejen v normální enzymatické funkci HGSNAT, ale i ve vyšším stupni organizace lysosomálních membrán. Na buněčné úrovni bude HGSNAT studována ve smyslu organelové distribuce, lysosomálního cílení, sub-kompartmentalizace v lysosomálních membránách a ve vztazích k partnerským molekulám (substrátu nebo ostatním lysosomálním proteinům). Cílem projektu je detailní charakterizace vlastností, molekulárních partnerů a nitrobuněčného transportu HGSNAT. Na základě výsledků bude možné zhodnotit vhodnou strategii pro cílení HGSNAT do lysosomů pro eventuální terapeutické aplikace u MPSIIIC. Acetyl-coenzyme A:glucosaminide N-acetyltransferase (HGSNAT) catalyses lysosomal degradation of glycosaminoglycan heparan sulfate. The inherited deficiency of HGSNAT results in its lysosomal storage and in clinical phenotype of MPSIIIC. Biochemical and proteomic approaches will be employed to characterize partner molecules of HGSNAT (lipids and proteins), which can participate in the normal enzymatic function of HGSNAT, but also in higher ordering of lysosomal membranes. Cellular context of HGSNAT will be evaluated both in terms of organellar distribution, lysosomal targeting and sub-compartmentalization of lysosomal membranes as well as by defining HGSNAT molecular partners (substrate or other lysosomal proteins). The aim of the project is the detailed characterization of the properties, molecular partners and intracellular transport of HGSNAT. Strategy for targeting of HGSNAT to the lysosomal compartment could thus be proposed for therapeutic applications.
dcterms:title
Biochemistry and Cell Biology of Human Acetyl-Coenzyme A: Alpha-Glucosaminide N-Acetyltransferase – Basis for Future Therapeutic Applications in Mucopolysaccharidosis type IIIC Biochemie a buněčná biologie lidské acetyl-koenzym A : glukosaminid N-acetyltransferasy jako podklad pro budoucí terapeutické aplikace u mukopolysacharidosy typu IIIC
skos:notation
NS10342
n4:aktivita
n17:NS
n4:celkovaStatniPodpora
n6:celkovaStatniPodpora
n4:celkoveNaklady
n6:celkoveNaklady
n4:datumDodatniDoRIV
2013-10-31+01:00
n4:druhSouteze
n16:VS
n4:duvernostUdaju
n20:S
n4:fazeProjektu
n10:91629564
n4:hlavniObor
n11:EB
n4:hodnoceniProjektu
n9:V
n4:kategorie
n8:NV
n4:klicovaSlova
mucopolysaccharidosis type III; lysosomal acetyltransferase; cell biology of lysosomes
n4:partnetrHlavni
n7:orjk%3A11110
n4:pocetKoordinujicichPrijemcu
0
n4:pocetPrijemcu
1
n4:pocetSpoluPrijemcu
0
n4:pocetVysledkuRIV
3
n4:pocetZverejnenychVysledkuVRIV
3
n4:posledniUvolneniVMinulemRoce
2011-08-08+02:00
n4:prideleniPodpory
n12:NS10342-3%2F2009
n4:sberDatUcastniciPoslednihoRoku
n5:2011
n4:sberDatUdajeProjZameru
n5:2012
n4:soutez
n21:SMZ0200901
n4:statusZobrazovaneFaze
n22:DUU
n4:typPojektu
n19:P
n4:ukonceniReseni
2011-12-31+01:00
n4:vedlejsiObor
n11:EA n11:FG
n4:zahajeniReseni
2009-01-01+01:00
n4:zhodnoceni+vysledku+projektu+dodavatelem
Biochemické i mikroskopické studie potvrdily, že HGSNAT se nachází v detergent-rezistentních mikrodoménách endosomálně/lysosomálního systému a je transportována nezávisle na mannosa-6-fosfátu, zřejmě prostřednictvím sortilinu a Rab7A. Multiple biochemical and microscopic studies confirmed that HGSNAT is located in detergent resistand microdomains in endosomal/lysosomal systém, is transported via M6P-independent mechanism most likely involving sortillin and Rab7A.
n4:zivotniCyklusProjektu
n13:ZBKU
n4:klicoveSlovo
mucopolysaccharidosis type III lysosomal acetyltransferase