This HTML5 document contains 41 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n14http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/typPojektu/
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/druhSouteze/
n19http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/zivotniCyklusProjektu/
n10http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB5817301/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n9http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/hodnoceniProjektu/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n20http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/subjekt/
n8http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n6http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/kategorie/
n21http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/duvernostUdaju/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
n15http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/fazeProjektu/
n7http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/obor/
n18http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/soutez/
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/statusZobrazovaneFaze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/
n5http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/aktivita/
n4http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:KJB5817301
rdf:type
n8:Projekt
rdfs:seeAlso
http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=KJB5817301
dcterms:description
Ferochelatáza katalyzuje začlenění iontu železa do porfyrinového kruhu. U sinic a rostlin se tento enzym nachází v místě větvení biosyntézy chlorofylu/hemu a předpokládá se, že je jeho aktivita přesně regulována. Naším cílem je objasnit roli ferochelatázy v regulaci biosyntézy chlorofylu/hemu u sinice Synechocystis PCC 6803 se zaměřením na analýzu -koncové části enzymu. Tento úsek, známý pouze u sinic a rostlin, má výraznou homologii s proteiny vážící chlorofyl (Cab doména). Předpokládáme, že Cab doména skutečně váže chlorofyl a že je touto vazbou ovlivňována aktivita ferochelatázy. Ke zjištění úlohy ferochalatázy budou využity následující metodické přístupy: a) Overexprese proteinu pro produkci protilátek a analýzu vazby pigmentů b) 2D-elektroforéza s imunodetekcí pro objasnění přítomnosti ferochelatázy v proteinových komplexech c) Exprese a aktivita ferochelatázy a Mg ferochelatázy v bude stanovena jak u divokého kmene tak v definovaných mutantech. Ferrochelatase catalyzes insertion of ferrous ion into porphyrin cycle. In plants and cyanobacteria ferrochelatase lies at the branch-point of heme/chlorophyll biosynthesis and its activity is thought to be tightly regulated. We want to understand the role of ferrochelatase in regulation of heme/chlorophyll biosynthesis in the cyanobacterium Synechocystis 6803 with emphasis on the enzyme's C-terminal domain found only in plants and cyanobacteria with homology to chlorophyll binding proteins (Cab domain). We propose that the Cab domain binds chlorophyll and that this chlorophyll binding can modulate ferrochelatase activity. To determine the role of this domain following approaches are used a)protein overexpression for antibody production and determination of pigment binding, b) 2D-gel electrophoresis with immunodetection to elucidate presence of ferrochelatase in protein complexes. c) measurement of ferrochelatase and Mg-chelatase expression/activity in wild type and defined mutants.
dcterms:title
Ferrochelatase in cyanobacteria: role of the hypothetical chlorophyll-binding Ferochelatáza u sinic: role domény hypoteticky vážící chlorofyl
skos:notation
KJB5817301
n3:aktivita
n5:KJ
n3:celkovaStatniPodpora
n10:celkovaStatniPodpora
n3:celkoveNaklady
n10:celkoveNaklady
n3:datumDodatniDoRIV
2014-02-12+01:00
n3:druhSouteze
n17:VS
n3:duvernostUdaju
n21:S
n3:fazeProjektu
n15:33613574
n3:hlavniObor
n7:EB
n3:hodnoceniProjektu
n9:V
n3:kategorie
n6:ZV
n3:klicovaSlova
Synechocystis PCC 6803; ferrochelatase; chlorophyll binding; Cab domain; Mg chelatase; chlorophyll and heme biosynthesis; pigment reconstitution
n3:partnetrHlavni
n20:ico%3A60076658
n3:pocetKoordinujicichPrijemcu
0
n3:pocetPrijemcu
1
n3:pocetSpoluPrijemcu
0
n3:pocetVysledkuRIV
1
n3:pocetZverejnenychVysledkuVRIV
1
n3:rokUkonceniPodpory
n4:2005
n3:rokZahajeniPodpory
n4:2003
n3:sberDatUcastniciPoslednihoRoku
n4:2006
n3:sberDatUdajeProjZameru
n4:2006
n3:soutez
n18:SAV02003-XJ
n3:statusZobrazovaneFaze
n16:DUU
n3:typPojektu
n14:P
n3:vedlejsiObor
n7:EE
n3:zhodnoceni+vysledku+projektu+dodavatelem
Podařilo se prokázat, že aktivita ferochelatázy u sinice Synechocystis 6803 je modulovaná vazbou chlorofylu na C-terminální doménu tohoto enzymu. Zvýšená aktivita sníží syntézu chlorofylu čímž se pravděpodobně kontroluje jeho akumulace v buňce. This work has demonstrated that activity of ferrochelatase in Synechocystis 6803 is regulated by chlorophyll binding to the C-terminal domain of this enzyme. Increased activity decreases chlorophyll synthesis and thus controls its accumulation.
n3:zivotniCyklusProjektu
n19:ZBKU
n3:klicoveSlovo
Cab domain Mg chelatase chlorophyll and heme biosynthesis ferrochelatase Synechocystis PCC 6803 chlorophyll binding