This HTML5 document contains 43 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/druhSouteze/
n20http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/zivotniCyklusProjektu/
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/typPojektu/
n12http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/hodnoceniProjektu/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n7http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB500500512/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n21http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/subjekt/
n11http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/
n18http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n9http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/kategorie/
n15http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/duvernostUdaju/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
n22http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/fazeProjektu/
n4http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/obor/
n19http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/soutez/
n5http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/statusZobrazovaneFaze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/
n13http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/aktivita/
n10http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:KJB500500512
rdf:type
n18:Projekt
rdfs:seeAlso
http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=KJB500500512
dcterms:description
The cold adapted Arthrobacter sp. C2-2 employes enzyme beta-galactosidase with its activity optimum at lower temperatures compared to mesophillic organisms. So far unique 3D structure of this enzyme determined in the applicant's laboratory will be used as a starting point of further structural studies. Experiments of x-ray structural analysis will be carried out in order to determine 3D structures of complexes of the enzyme with substrate analogues or with substrate itself and with inhibitors. Acquired structural information will be utilised in comparisons with enzymes from mesophillic organisms with potential application of results to directed mutagenesis affecting the temperature profile of the enzyme and its stability. X-ray structural analysis will be used to elucidate structure of an isoenzyme from the same organism. Differences observed for these enzymes will be explained based on their structures with further implications for the whole enzyme family. Psychrotrofní mikroorganismus Arthrobacter cp. C2-2 je producentem chladově aktivní beta-galaktosidasy (teplotní optimum je nižší než u mesofilních mikroorganismů). Dosud jedinečná atomární trojozměrná struktura tohoto enzymu, která byla určena na pracovišti navrhovatele, bude vyžita jako výchozí bod strukturních studií. Budou provedeny experimenty rentgenové strukturní analýzy vedoucí k určení atomární struktury komplexů enzymu s analogem substrátu, případně substrátem či inhibitory. Získané strukturní informace budou využity ke srovnání s charakteristikami enzymu z mesofilních organismů s potenciálním využitím nově získaných poznatků k cílené mutagenezi vedoucí k ovlivnění teplotních vlastností enzymu a jeho stability a k objasnění základních principů funkce enzymu. Metody rentgenové strukturní analýzy budou využity ke stanovení struktury dalšího isoenzymu beta-galaktosidasy z téhož organismu. Rozdíly v chování obou příbuzných enzymů mohou být takto objasněny na základě struktury.
dcterms:title
Strukturní studie beta-galaktosidasy ze psychrotrofních mikroorganismů; analýza biologicky a technologicky signifikantních komplexů Structural studies of beta-galactosidase from psychrotrophic microorganisms; analysis of biologically and technologically significant complexes
skos:notation
KJB500500512
n3:aktivita
n13:KJ
n3:celkovaStatniPodpora
n7:celkovaStatniPodpora
n3:celkoveNaklady
n7:celkoveNaklady
n3:datumDodatniDoRIV
2009-04-03+02:00
n3:druhSouteze
n17:VS
n3:duvernostUdaju
n15:S
n3:fazeProjektu
n22:71782930
n3:hlavniObor
n4:EB
n3:hodnoceniProjektu
n12:V
n3:kategorie
n9:ZV
n3:klicovaSlova
beta-gelactosidase; psychrotrophic microorganisms; protein crystallisation; crystal structure; eomputer simulation; structure analysis; structur-function relationship
n3:partnetrHlavni
n21:ico%3A61389013
n3:pocetKoordinujicichPrijemcu
1
n3:pocetPrijemcu
2
n3:pocetSpoluPrijemcu
0
n3:pocetVysledkuRIV
6
n3:pocetZverejnenychVysledkuVRIV
6
n3:posledniUvolneniVMinulemRoce
2007-02-27+01:00
n3:prideleniPodpory
n11:KJB500500512
n3:sberDatUcastniciPoslednihoRoku
n10:2007
n3:sberDatUdajeProjZameru
n10:2008
n3:soutez
n19:SAV02005-J
n3:statusZobrazovaneFaze
n5:DUU
n3:typPojektu
n16:P
n3:ukonceniReseni
2007-12-01+01:00
n3:vedlejsiObor
n4:CE
n3:zahajeniReseni
2005-01-01+01:00
n3:zhodnoceni+vysledku+projektu+dodavatelem
A broad range of crystallization conditions of beta-galactosidase from bacterium Arthrobacter sp. C2-2 were characterised, several 3D structures of complexes of the enzyme with its ligands were determined and some key mutant forms were characterised. V rámci projektu byla provedena rozsáhlá charakterizace krystalizačních vlastností beta-galaktosidázy z bakterie Arthrobacter sp. C2-2, bylo určeno několik 3D struktur komplexů s jejími ligandy a byly charakterizovány některé klíčové mutantní formy.
n3:zivotniCyklusProjektu
n20:ZBKU
n3:klicoveSlovo
eomputer simulation psychrotrophic microorganisms protein crystallisation crystal structure structure analysis beta-gelactosidase