This HTML5 document contains 42 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n19http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/druhSouteze/
n22http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/zivotniCyklusProjektu/
n5http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/typPojektu/
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/hodnoceniProjektu/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n18http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/
n11http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/subjekt/
n13http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/kategorie/
n10http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/duvernostUdaju/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
n14http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/fazeProjektu/
n12http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/obor/
n15http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/soutez/
n9http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/IAA500110606/
n20http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/statusZobrazovaneFaze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/
n21http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/aktivita/
n8http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:IAA500110606
rdf:type
n10:Projekt
rdfs:seeAlso
http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=IAA500110606
dcterms:description
Palmitoylace je jednou z nejčastějších posttranslačních modifikací, která má důležitou regulační úlohu u mnoha receptorů spřažených s G proteiny, a která může zřejmě podmiňovat přednostní vstup některých receptorů do membránových domén (DRM). V tomto projektu se budeme snažit najít palmitoylační místa na delta-opioidním receptoru (DOR) a zhodnotit roli palmitoylace pro zabudování DOR do DRM. Různě mutované DOR, u nichž budou cysteiny jednotlivě nebo v kombinaci nahrazeny alaniny, budou stabilně exprimovány v HEK293 buňkách a bude zkoumána jejich schopnost inkorporovat palmitovou kyselinu, jakož i jejich lokalizace v DRM. Připravíme také fúzní konstrukty DOR (a jejich nepalmitoylovatelných mutant) s kaveolinem nebo flotillinem, abychom mohli analyzovat schopnost těchto typických proteinů asociovaných s DRM vtáhnout takovéto chimérní DOR konstrukty do DRM. Souběžně budou sledovány funkční aspekty signalizace DOR (spojení s G proteiny a adenylylcyklázou). Palmitoylation is one of the most frequent posttranslational modifications, which has an important regulatory function in many G protein-coupled receptors, and it may presumably condition preferential partition of some receptors into membrane domains (DRMs). In the present project we will aim to determine sites of palmitoylation in delta-opioid receptor (DOR) and to evaluate the role of palmitoylation in targeting of DOR to DRMs. Different mutated DOR, in which cysteins will be individually or in combination replaced with alanines, will be stably expressed in HEK293 cells and analysed for palmitic acid incorporation and targeting to DRMs. We will also fuse DOR (and its palmitoylation-defficient mutants) with caveolin or flotillin in order to investigate the ability of these typical DRM-associated proteins to drag such chimeric DOR constructs into DRMs. The functional aspects of DOR-initiated signalling (coupling to G proteins and adenylyl cyclase) will be assessed in parallel.
dcterms:title
Analýza lokalizace delta-opioidního receptoru v membránových doménách: úloha palmitoylace Delta-opioid receptor targeting to membrane domains: the role of palmitoylation
skos:notation
IAA500110606
n3:aktivita
n21:IA
n3:celkovaStatniPodpora
n9:celkovaStatniPodpora
n3:celkoveNaklady
n9:celkoveNaklady
n3:datumDodatniDoRIV
2013-06-28+02:00
n3:druhSouteze
n19:VS
n3:duvernostUdaju
n17:S
n3:fazeProjektu
n14:82429196
n3:hlavniObor
n12:CE
n3:hodnoceniProjektu
n16:V
n3:kategorie
n13:ZV
n3:klicovaSlova
delta-opioid receptor; palmitoylation; G-protein; membrane domains; caveolin
n3:partnetrHlavni
n11:ico%3A67985823
n3:pocetKoordinujicichPrijemcu
0
n3:pocetPrijemcu
1
n3:pocetSpoluPrijemcu
0
n3:pocetVysledkuRIV
7
n3:pocetZverejnenychVysledkuVRIV
7
n3:posledniUvolneniVMinulemRoce
2010-03-09+01:00
n3:prideleniPodpory
n18:IAA500110606
n3:sberDatUcastniciPoslednihoRoku
n8:2010
n3:sberDatUdajeProjZameru
n8:2011
n3:soutez
n15:SAV02006-A
n3:statusZobrazovaneFaze
n20:DUU
n3:typPojektu
n5:P
n3:ukonceniReseni
2010-12-31+01:00
n3:vedlejsiObor
n12:FH n12:ED
n3:zahajeniReseni
2006-01-01+01:00
n3:zhodnoceni+vysledku+projektu+dodavatelem
Adaptation of brain to morphine is reflected in desensitization of G protein response to MOR and DOR and increased expression of ACI and ACII. The level of G proteins is unchanged. The content of DOR in membrane domains is small and dependent on Cys-333. Adaptace mozku na morfium vede k desensibilizaci funkční odpovědi G proteinů na stimulaci MOR a DOR. Současně se zvyšuje exprese ACI a II. Množství G proteinů se nemění. Množství DOR v membránových doménách je malé a závisí na cysteinu v poloze 333.
n3:zivotniCyklusProjektu
n22:ZBBBKU
n3:klicoveSlovo
palmitoylation G-protein delta-opioid receptor membrane domains