This HTML5 document contains 44 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n18http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/typPojektu/
n19http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/zivotniCyklusProjektu/
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/druhSouteze/
n11http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/hodnoceniProjektu/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n15http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/subjekt/
n4http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/
n8http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/kategorie/
n7http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/duvernostUdaju/
n12http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/IAA4055304/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
n6http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/obor/
n5http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/fazeProjektu/
n14http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/soutez/
n20http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/statusZobrazovaneFaze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/
n22http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/
n9http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/aktivita/

Statements

Subject Item
n2:IAA4055304
rdf:type
n7:Projekt
rdfs:seeAlso
http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=IAA4055304
dcterms:description
Temporal and spatial separation of assembly of immature capsid particles from their release makes Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV), inducing an AIDS like syndrom in non-human primates, an attractive experimental model for the study of retroviral capsid assembly and its maturation. Here we propose to study the 3D structure of the scaffolding protein p12 and the 13 kDa form of M-PMV protease (PR) using isotopicaly aided NMR spectroscopy. The role of the C-terminal extension of PR on its structure and higher proteolytic activity compared to the 3D structure of 12 kDa PR will be determined. We will also investigate the role of PR truncations in the virus life and the liberation of the M-PMV PR from the polyprotein precursors and its activation using tissue culture experiments. Using bacterial and in vitro assembly system we will determine the molecular mechanism and structure/function relations of Gag-derived domains involved in the assembly of retroviral capsid. Sbalování nezralých virových částic a jejich uvolňování a zrání jsou u Mason-Pfizerova opičího viru časově i prostorově oddělené děje. Díky tomu je tento retrovirus, který způsobuje syndrom podobný AIDS u makaků, vhodným experimentálním modelem pro studium sbalování kapsid a procesu jejich zrání. V tomto projektu navrhujeme studovat trojrozměrnou strukturu 13 kDa formy proteasy (PR) a proteinu p12, který hraje roli při sbalování kapisd pomocí izotopově značené NMR spektrometrie. Důraz bude kladen na určení vlivu C-koncové extense molekuly proteasy na její strukturu a aktivitu. Proto bude stanovena struktura 13 kDa formy a porovnána s další formou vznikající při autokatalytickém štěpení tj. 12 kDa formou PR, jejíž 3D strukturu v současnosti dokončujeme. Zároveň bude sledován vliv zkracování molekuly proteasy na životní cyklus viru a uvolňování proteasy z prekursorů v závislosti na hladině jejich exprese v savčích buňkách.
dcterms:title
Strukturní studie proteinových domén opičího retroviru Structural study of protein domains of monkey retrovirus
skos:notation
IAA4055304
n3:aktivita
n9:IA
n3:celkovaStatniPodpora
n12:celkovaStatniPodpora
n3:celkoveNaklady
n12:celkoveNaklady
n3:datumDodatniDoRIV
2013-06-28+02:00
n3:druhSouteze
n16:VS
n3:duvernostUdaju
n17:S
n3:fazeProjektu
n5:71727910
n3:hlavniObor
n6:CE
n3:hodnoceniProjektu
n11:U
n3:kategorie
n8:ZV
n3:klicovaSlova
Mason-Pfizer monkey virus; retroviral protease; capsid protein; nucleocapsid protein; p12 protein; structure; NMR; processing; assembly of capsids
n3:partnetrHlavni
n15:ico%3A61388963
n3:pocetKoordinujicichPrijemcu
1
n3:pocetPrijemcu
2
n3:pocetSpoluPrijemcu
0
n3:pocetVysledkuRIV
11
n3:pocetZverejnenychVysledkuVRIV
11
n3:posledniUvolneniVMinulemRoce
2007-02-27+01:00
n3:prideleniPodpory
n4:IAA4055304
n3:sberDatUcastniciPoslednihoRoku
n22:2007
n3:sberDatUdajeProjZameru
n22:2008
n3:soutez
n14:SAV02003-A
n3:statusZobrazovaneFaze
n20:DUU
n3:typPojektu
n18:P
n3:ukonceniReseni
2007-12-01+01:00
n3:zahajeniReseni
2003-01-01+01:00
n3:zhodnoceni+vysledku+projektu+dodavatelem
We solved the high resolution structure of M-PMV protease and M-PMV NC dUTPase using NMR and crystallography. We identified the structural motifs important for inhibitor binding to M-PMV integrase. Byla vyřešena 3D struktura M-PMV proteasy a M-PMV NC dUTPasy pomocí NMR a krystalografie. Určili jsme strukturní motivy M-PMV integrasy důležité pro vazbu inhibitorů.
n3:zivotniCyklusProjektu
n19:ZBBBKU
n3:klicoveSlovo
retroviral protease processing NMR nucleocapsid protein Mason-Pfizer monkey virus capsid protein structure p12 protein