This HTML5 document contains 39 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n16http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/druhSouteze/
n18http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/typPojektu/
n9http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/zivotniCyklusProjektu/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n19http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GP13-06818P/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n21http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/subjekt/
n5http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/
n20http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/kategorie/
n10http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n8http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/duvernostUdaju/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
n12http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/fazeProjektu/
n11http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/obor/
n15http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/soutez/
n14http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/statusZobrazovaneFaze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/
n17http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/aktivita/
n6http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:GP13-06818P
rdf:type
n10:Projekt
rdfs:seeAlso
http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GP13-06818P
dcterms:description
Beta-N-Acetylhexosaminidasy (EC 3.2.1.52) z vláknitých hub jsou známé svou širokou substrátovou specifitou a velkou syntetickou kapacitou. Beta-N-Acetylhexosaminidasa z Talaromyces flavus, která byla v našich dřívějších pracích identifikována jako enzym s výjimečnými katalytickými vlastnostmi, byla osekvenována a exprimována v kvasinkovém expresním systému. Cílem předkládaného projektu je zkoumat nové syntetické přístupy s využitím tohoto enzymu, a to dvěma způsoby: cílenou mutagenezí beta-N-acetylhexosaminidasy za účelem změny jejích katalytických vlastností a použitím nových C-6 modifikovaných (sulfát, uronát, azid) glykosyl azidů jako donorů glykosylu v transglykosylačních reakcích katalyzovaných tímto enzymem. Nově připravené disacharidy obsahující azidovou skupinu budou vhodné pro chemickou vazbu na další biologické struktury nebo materiály. V rámci projektu bude také studována trojrozměrná struktura beta-N-acetylhexosaminidasy z T. flavus metodami proteinové krystalografie a molekulárního modelování. Beta-N-Acetylhexosaminidases (EC 3.2.1.52) from filamentous fungi are known for their broad substrate specificity and great synthetic capacity. Beta-N-Acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus, which has been identified in our previous works as the enzyme with outstanding catalytic properties, was sequenced and expressed in a yeast expression system. The aim of the proposed project is to explore novel synthetic approaches utilizing this enzyme by two main ways: site-directed mutagenesis of beta-N-acetylhexosaminidase in order to change its catalytic properties and the application of new C-6 modified (sulfate, uronate, azide) glycosyl azides as glycosyl donors in transglycosylation reactions catalyzed by this enzyme. The newly synthesized disaccharides containing the azide group will be suitable for the chemical linking to other biological structures or materials. In the scope of this project the three-dimensional structure of T. flavus beta-N-acetylhexosaminidase will be studied by the means of protein crystallography and molecular modeling.
dcterms:title
Nové syntetické přístupy s využitím mutantní a přirozené beta-N-acetylhexosaminidasy z Talaromyces flavus New synthetic approaches using mutant and wild-type beta-N-acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus
skos:notation
GP13-06818P
n3:aktivita
n17:GP
n3:celkovaStatniPodpora
n19:celkovaStatniPodpora
n3:celkoveNaklady
n19:celkoveNaklady
n3:datumDodatniDoRIV
2015-02-09+01:00
n3:druhSouteze
n16:VS
n3:duvernostUdaju
n8:S
n3:fazeProjektu
n12:100992085
n3:hlavniObor
n11:CE
n3:kategorie
n20:ZV
n3:klicovaSlova
beta-N-acetylhexosaminidase, transglycosylation, mutation, modified substrate, molecular modeling
n3:partnetrHlavni
n21:ico%3A61388971
n3:pocetKoordinujicichPrijemcu
0
n3:pocetPrijemcu
1
n3:pocetSpoluPrijemcu
0
n3:pocetVysledkuRIV
1
n3:pocetZverejnenychVysledkuVRIV
1
n3:posledniUvolneniVMinulemRoce
2014-04-07+02:00
n3:prideleniPodpory
n5:13-06818P
n3:sberDatUcastniciPoslednihoRoku
n6:2015
n3:sberDatUdajeProjZameru
n6:2015
n3:soutez
n15:SGA0201300006
n3:statusZobrazovaneFaze
n14:DRRVK
n3:typPojektu
n18:P
n3:ukonceniReseni
2015-12-31+01:00
n3:vedlejsiObor
n11:EB n11:EE
n3:zahajeniReseni
2013-02-01+01:00
n3:zivotniCyklusProjektu
n9:ZBK
n3:klicoveSlovo
mutation transglycosylation beta-N-acetylhexosaminidase modified substrate