This HTML5 document contains 46 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n14http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/druhSouteze/
n20http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/zivotniCyklusProjektu/
n8http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/typPojektu/
n19http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/hodnoceniProjektu/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/
n11http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/subjekt/
n9http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/
n17http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/kategorie/
n13http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n6http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/duvernostUdaju/
skoshttp://www.w3.org/2004/02/skos/core#
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
n12http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/fazeProjektu/
n7http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/obor/
n4http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/soutez/
n22http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/statusZobrazovaneFaze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/cep/
n21http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/1ET400110403/
n16http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/aktivita/
n15http://reference.data.gov.uk/id/gregorian-year/

Statements

Subject Item
n2:1ET400110403
rdf:type
n13:Projekt
rdfs:seeAlso
http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=1ET400110403
dcterms:description
The main goal of the proposal is to develop the laboratory of the protein structure modelling and of the molecular dynamics simulation equipped with and adequate hardware and software. Such a laboratory has to be flexible enough to reflect growing demands of other laboratories to visualize details of the protein structure and molecular dynamics. The practical goal will be a contribution to understanding of the molecular mechanism of the transport function of Na, K-ATPase, namely determination of amino acid residues involved in the interaction of the H4-H5 loops of Na, K-ATPase in e1 and E2 conformations. To achieve this goal, the model of the enzyme structure in E2 conformation has to bu calculated. Computer modelling is the only way to visualize such an interaction due to experimation of the H4-H5 loop solely in E1 conformation. Determination of such an interaction is a key point to understand the enzyme function. Molecular mechanism of the enzyme phosphorylation will also be studied. Cílem projektu je vytvoření výpočetní jednotky pro vizualizaci proteinových struktur, simulaci molekulární dynamiky a pro predikci vztahů mezi proteinovou strukturou a funkcí. Předpokladem je realizace stanice vybavené kvalitním hardwarovým a softwarovým vybavením, která by byla schopná flexibilně reagovat na rostoucí požadavky řady laboratoří. V rámci praktických výstupů chceme s využitím počítačového modelování určit a detekovat aminokyselinové zbytky, jež zprostředkovávají vzájemnou interakci H4-H5 smyček Na,K-ATPázy v E1 a v E2 konformaci. Tuto interakci není možné vizualizovat experimentálně, neboť není možné exprimovat H4-H5 smyčku alfa-podjednotky Na,K-ATPázy v E2 konformaci. Průběžným cílem je i nezbytné vytvoření počítačového modelu Na,K-ATPázy v E2 konformaci. Počítačové modelování je jedinou možností vizualizace interakce, což je klíčové pro pochopení molekulárního mechanismu funkce enzymu. Vedle této interakce bude studován i molekulární mechanismus fosforylace enzymu.
dcterms:title
Proteinové počítačové modelování a simulace molekulární dynamiky Protein computer modeling and molecular dynamics simulation
skos:notation
1ET400110403
n3:aktivita
n16:1E
n3:celkovaStatniPodpora
n21:celkovaStatniPodpora
n3:celkoveNaklady
n21:celkoveNaklady
n3:datumDodatniDoRIV
2009-05-04+02:00
n3:druhSouteze
n14:VS
n3:duvernostUdaju
n6:S
n3:fazeProjektu
n12:71826181
n3:hlavniObor
n7:BO
n3:hodnoceniProjektu
n19:U
n3:kategorie
n17:NV
n3:klicovaSlova
Computer protein modeling; molecular dynamic simulation; protein structure and function relation; Na; K-ATPase; ATP-binding site; ATP-binding; phosphorylation; dynamic fluorescence
n3:partnetrHlavni
n11:ico%3A68378041
n3:pocetKoordinujicichPrijemcu
1
n3:pocetPrijemcu
2
n3:pocetSpoluPrijemcu
0
n3:pocetVysledkuRIV
31
n3:pocetZverejnenychVysledkuVRIV
31
n3:posledniUvolneniVMinulemRoce
2007-02-28+01:00
n3:prideleniPodpory
n9:1ET400110403
n3:sberDatUcastniciPoslednihoRoku
n15:2007
n3:sberDatUdajeProjZameru
n15:2008
n3:soutez
n4:SAV02004-IS
n3:statusZobrazovaneFaze
n22:DUU
n3:typPojektu
n8:P
n3:ukonceniReseni
2007-12-31+01:00
n3:vedlejsiObor
n7:EI n7:IN
n3:zahajeniReseni
2004-07-01+02:00
n3:zhodnoceni+vysledku+projektu+dodavatelem
The 3D model of the H4-H5-loop of Na,K-ATPase alpha-subunit in both E1 and E2 conformations was calculated. The molecular mechanism of enzyme prosphorylation was studied. Models for cartilage biomechanical properties and chondrocyte growth were developed Byl vytvořen 3D model H4-H5-smyčky alfa-podjednotky Na,K-ATPázy v E1 i E2 konformaci. Byl objasněn molekulární mechanismus fosforylace tohoto enzymu. Dále byly připraveny modely biomechanických vlastností chrupavčitých tkání a modely růstu chondrocytů.
n3:zivotniCyklusProjektu
n20:ZBBKU
n3:klicoveSlovo
molecular dynamic simulation Na Computer protein modeling ATP-binding site protein structure and function relation ATP-binding phosphorylation K-ATPase