This HTML5 document contains 26 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
n10http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/soutez/
n9http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/kategorie/
dctermshttp://purl.org/dc/terms/
n6http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/smlouva/525/07/
n13http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/aktivita/
n3http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n5http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/
n8http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/druh-souteze/
n2http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/projekt/GA0/GA525/07/
n12http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/faze/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n11http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/typ/
n7http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/poskytovatel/
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#

Statements

Subject Item
n2:1069
rdf:type
n3:Projekt
dcterms:description
The FerB enzyme of Paracoccus denitrificans was originally discovered by our group as an NAD(P)H-dependent oxidoreductase able to reduce ferric complexes, quinones and chromate. Given the potential of using FerB for bioremediation of chromium(VI) and possibly also other heavy metals, we now propose to undertake a systematic investigation of this enzyme by conventional biochemistry, structural and molecular biology. The gene encoding FerB will be amplified and cloned based on 27 known N-terminal aminoacid residues of the protein and the already published P. denitrificans whole genome sequence. Heterologous expression of the ferB gene is expected to yield large quantities of pure recombinant protein for studies on substrate specificity, stoichiometry of electron transfer and redox kinetics of the bound flavin coenzyme. Trials will also set out to crystallise FerB and collect diffraction data for structural analysis. Suicide vectors and triparental mating will serve for construction of mutant strains Enzym FerB z Paracoccus denitrificans byl  původně objeven naší skupinou jako NAD(P)H závislá oxidoreduktasa schopná redukovat železité komplexy, chinony a chroman. Vzhledem k možnému využití FerB pro bioremediaci šestimocného chromu a snad i jiných těžkých kovů navrhujeme nyní systematický výzkum tohoto enzymu metodami obecné biochemie a strukturní a molekulární biologie. Gen kódující FerB bude amplifikován a klonován na základě známých 27 aminokyselinových zbytků na N-konci proteinu a již zveřejněné sekvence celého genomu P. denitrificans. Očekáváme, že heterologní exprese genu ferB poskytne velká množství čistého rekombinantního proteinu pro studie zaměřené na substrátovou specifitu, stechiometrii přenosu elektronů a redoxní kinetiku vázaného flavinového koenzymu. Budou také zahájeny pokusy o krystalizaci FerB a sběr difrakčních dat pro strukturní analýzu. Sebevražedné vektory a triparentální křížení poslouží k sestrojení mutantních kmenů bez FerB a reportérových kmenů nesoucích 
dcterms:title
Structure, function and regulation of FerB, a broad-specificity bacterial oxidoreductase of a potential ecotechnological relevance Struktura, funkce a regulace FerB, širokospecifické bakteriální oxidoreduktasy s možným významem pro ekotechnologii
n3:cislo-smlouvy
n6:1069
n3:dalsi-vedlejsi-obor
n5:EB
n3:druh-souteze
n8:VS
n3:faze
n12:36702403
n3:hlavni-obor
n5:CE
n3:vedlejsi-obor
n5:DK
n3:id-aktivity
n13:GA
n3:id-souteze
n10:SGA02007GA-ST
n3:kategorie
n9:1
n3:klicova-slova
NAD(P)H:acceptor oxidoreductase; flavin; chromate; bioremediation; Paracoccus denitrificans
n3:konec-reseni
2009-12-31+01:00
n3:pocet-koordinujicich-prijemcu
0
n3:poskytovatel
n7:GA0
n3:start-reseni
2007-01-01+01:00
n3:statni-podpora
1070
n3:typProjektu
n11:P
n3:uznane-naklady
1070
n3:pocet-prijemcu
1
n3:pocet-spoluprijemcu
0
n3:pocet-vysledku
5
n3:pocet-vysledku-zverejnovanych
5