This HTML5 document contains 22 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

Prefix	IRI
n8	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/soutez/
n4	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/kategorie/
dcterms	http://purl.org/dc/terms/
n9	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/aktivita/
n3	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/
n6	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/
n11	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/druh-souteze/
n12	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/faze/
rdf	http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
n7	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/typ/
n10	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/poskytovatel/
xsdh	http://www.w3.org/2001/XMLSchema#
n2	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/projekt/AV0/

Statements

Subject Item

n2:KJB5817301

rdf:type

n3:Projekt

dcterms:description

Ferochelatáza katalyzuje začlenění iontu železa do porfyrinového kruhu. U sinic a rostlin se tento enzym nachází v místě větvení biosyntézy chlorofylu/hemu a předpokládá se, že je jeho aktivita přesně regulována. Naším cílem je objasnit roli ferochelatázy v regulaci biosyntézy chlorofylu/hemu u sinice Synechocystis PCC 6803 se zaměřením na analýzu -koncové části enzymu. Tento úsek, známý pouze u sinic a rostlin, má výraznou homologii s proteiny vážící chlorofyl (Cab doména). Předpokládáme, že Cab doména skutečně váže chlorofyl a že je touto vazbou ovlivňována aktivita ferochelatázy. Ke zjištění úlohy ferochalatázy budou využity následující metodické přístupy: a) Overexprese proteinu pro produkci protilátek a analýzu vazby pigmentů b) 2D-elektroforéza s imunodetekcí pro objasnění přítomnosti ferochelatázy v proteinových komplexech c) Exprese a aktivita ferochelatázy a Mg ferochelatázy v bude stanovena jak u divokého kmene tak v definovaných mutantech. Ferrochelatase catalyzes insertion of ferrous ion into porphyrin cycle. In plants and cyanobacteria ferrochelatase lies at the branch-point of heme/chlorophyll biosynthesis and its activity is thought to be tightly regulated. We want to understand the role of ferrochelatase in regulation of heme/chlorophyll biosynthesis in the cyanobacterium Synechocystis 6803 with emphasis on the enzyme's C-terminal domain found only in plants and cyanobacteria with homology to chlorophyll binding proteins (Cab domain). We propose that the Cab domain binds chlorophyll and that this chlorophyll binding can modulate ferrochelatase activity. To determine the role of this domain following approaches are used a)protein overexpression for antibody production and determination of pigment binding, b) 2D-gel electrophoresis with immunodetection to elucidate presence of ferrochelatase in protein complexes. c) measurement of ferrochelatase and Mg-chelatase expression/activity in wild type and defined mutants.

dcterms:title

Ferrochelatase in cyanobacteria: role of the hypothetical chlorophyll-binding Ferochelatáza u sinic: role domény hypoteticky vážící chlorofyl

n3:druh-souteze

n11:VS

n3:faze

n12:35235363

n3:hlavni-obor

n6:EB

n3:vedlejsi-obor

n6:EE

n3:id-aktivity

n9:KJ

n3:id-souteze

n8:SAV02003-XJ

n3:kategorie

n4:1

n3:klicova-slova

Synechocystis PCC 6803; ferrochelatase; chlorophyll binding; Cab domain; Mg chelatase; chlorophyll and heme biosynthesis; pigment reconstitution

n3:pocet-koordinujicich-prijemcu

0

n3:poskytovatel

n10:AV0

n3:statni-podpora

966

n3:typProjektu

n7:P

n3:uznane-naklady

966

n3:pocet-prijemcu

1

n3:pocet-spoluprijemcu

0

n3:pocet-vysledku

1

n3:pocet-vysledku-zverejnovanych

1