| Attributes | Values |
|---|
| rdf:type
| |
| Description
| - Infračervená spektroskopie byla použita ke studiu série mono- a di-izotopicky 13C=O značených b-vlásenkových peptidů stabilizovaných Aib-Gly ohybem. IČ spektra di-izotopicky značených peptidů vykazují v oblasti amide I' rozdílnou míru vibračního spřažení mezi 13C-značenými amidy, což je způsobeno odlišnostmi v lokální geometrii peptidové struktury. Mono-značené peptidy představují markery k určení frekvencí charakteristických příspěvků diagonálního silového pole (FF) nespřažených 13C=O modů. Vliv separace diagonálního FF a spřažných efektů na spektra byl použit k vysvětlení spekter mezivláknově vázaných peptidů. DFT výpočty založené na idealizovaném modelu b-vlásenkové struktury korektně predikují spektrální pásy. Rozšíření těchto modelových výsledků s ohledem na fixované konce peptidických struktur a konformační flexibilitu vede k alternativnímu způsobu interpretace jemných detailů ve spektrech. Teplotně závislé IČ studie izotopicky značených peptidů odhalily rozdíly v teplotní stabil (cs)
- Isotope-edited IR spectroscopy was used to study a series of singly and doubly 13C=O-labeled b-hairpin peptides stabilized by an Aib-Gly turn sequence. The double-labeled peptides have amide I' IR spectra that show different degrees of vibrational coupling between the 13C-labeled amides due to variations in local geometry of the peptide structure. The single-labeled peptides provide controls to determine frequencies characteristic of the diagonal force field (FF) contributions at each position for the uncoupled 13C=O modes. Separation of diagonal FF and coupling effects on the spectra are used to explain the cross-strand labeled spectral patterns. DFT calculations based on an idealized model b-hairpin peptide correctly predict the vibrational coupling patterns. Extending these model results by consideration of frayed ends and the hairpin conformational flexibility yields an alternate interpretation of details of the spectra. Temperature-dependent isotopically labeled IR spectra reveal differenc
- Isotope-edited IR spectroscopy was used to study a series of singly and doubly 13C=O-labeled b-hairpin peptides stabilized by an Aib-Gly turn sequence. The double-labeled peptides have amide I' IR spectra that show different degrees of vibrational coupling between the 13C-labeled amides due to variations in local geometry of the peptide structure. The single-labeled peptides provide controls to determine frequencies characteristic of the diagonal force field (FF) contributions at each position for the uncoupled 13C=O modes. Separation of diagonal FF and coupling effects on the spectra are used to explain the cross-strand labeled spectral patterns. DFT calculations based on an idealized model b-hairpin peptide correctly predict the vibrational coupling patterns. Extending these model results by consideration of frayed ends and the hairpin conformational flexibility yields an alternate interpretation of details of the spectra. Temperature-dependent isotopically labeled IR spectra reveal differenc (en)
|
| Title
| - Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy
- Mezivláknové interakce b-vlásenkových peptidů stabilizované přítomností Aib-Gly ohybu studované infračervenou spektroskopií izotopicky značených látek (cs)
- Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy (en)
|
| skos:prefLabel
| - Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy
- Mezivláknové interakce b-vlásenkových peptidů stabilizované přítomností Aib-Gly ohybu studované infračervenou spektroskopií izotopicky značených látek (cs)
- Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy (en)
|
| skos:notation
| - RIV/60461373:22340/07:00019315!RIV08-MSM-22340___
|
| http://linked.open.../vavai/riv/strany
| |
| http://linked.open...avai/riv/aktivita
| |
| http://linked.open...avai/riv/aktivity
| |
| http://linked.open...iv/cisloPeriodika
| |
| http://linked.open...vai/riv/dodaniDat
| |
| http://linked.open...aciTvurceVysledku
| |
| http://linked.open.../riv/druhVysledku
| |
| http://linked.open...iv/duvernostUdaju
| |
| http://linked.open...titaPredkladatele
| |
| http://linked.open...dnocenehoVysledku
| |
| http://linked.open...ai/riv/idVysledku
| - RIV/60461373:22340/07:00019315
|
| http://linked.open...riv/jazykVysledku
| |
| http://linked.open.../riv/klicovaSlova
| - 13C isotopic labeling; b-hairpin peptides; vibrational coupling; IR thermal unfolding (en)
|
| http://linked.open.../riv/klicoveSlovo
| |
| http://linked.open...odStatuVydavatele
| - US - Spojené státy americké
|
| http://linked.open...ontrolniKodProRIV
| |
| http://linked.open...i/riv/nazevZdroje
| - Journal American Chem.Society
|
| http://linked.open...in/vavai/riv/obor
| |
| http://linked.open...ichTvurcuVysledku
| |
| http://linked.open...cetTvurcuVysledku
| |
| http://linked.open...UplatneniVysledku
| |
| http://linked.open...v/svazekPeriodika
| |
| http://linked.open...iv/tvurceVysledku
| - Setnička, Vladimír
- Keiderling, Timothy A.
- Kubelka, Jan
- Etienne, Marcus A.
- Hammer, Robert P.
- Huang, Rong
- Kim, Joohyun
|
| issn
| |
| number of pages
| |
| http://localhost/t...ganizacniJednotka
| |
| is http://linked.open...avai/riv/vysledek
of | |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)