About: Ferrochelatase in cyanobacteria: role of the hypothetical chlorophyll-binding

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Ferrochelatase in cyanobacteria: role of the hypothetical chlorophyll-binding Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=KJB5817301
Description	Ferrochelatase catalyzes insertion of ferrous ion into porphyrin cycle. In plants and cyanobacteria ferrochelatase lies at the branch-point of heme/chlorophyll biosynthesis and its activity is thought to be tightly regulated. We want to understand the role of ferrochelatase in regulation of heme/chlorophyll biosynthesis in the cyanobacterium Synechocystis 6803 with emphasis on the enzyme's C-terminal domain found only in plants and cyanobacteria with homology to chlorophyll binding proteins (Cab domain). We propose that the Cab domain binds chlorophyll and that this chlorophyll binding can modulate ferrochelatase activity. To determine the role of this domain following approaches are used a)protein overexpression for antibody production and determination of pigment binding, b) 2D-gel electrophoresis with immunodetection to elucidate presence of ferrochelatase in protein complexes. c) measurement of ferrochelatase and Mg-chelatase expression/activity in wild type and defined mutants. (en) Ferochelatáza katalyzuje začlenění iontu železa do porfyrinového kruhu. U sinic a rostlin se tento enzym nachází v místě větvení biosyntézy chlorofylu/hemu a předpokládá se, že je jeho aktivita přesně regulována. Naším cílem je objasnit roli ferochelatázy v regulaci biosyntézy chlorofylu/hemu u sinice Synechocystis PCC 6803 se zaměřením na analýzu -koncové části enzymu. Tento úsek, známý pouze u sinic a rostlin, má výraznou homologii s proteiny vážící chlorofyl (Cab doména). Předpokládáme, že Cab doména skutečně váže chlorofyl a že je touto vazbou ovlivňována aktivita ferochelatázy. Ke zjištění úlohy ferochalatázy budou využity následující metodické přístupy: a) Overexprese proteinu pro produkci protilátek a analýzu vazby pigmentů b) 2D-elektroforéza s imunodetekcí pro objasnění přítomnosti ferochelatázy v proteinových komplexech c) Exprese a aktivita ferochelatázy a Mg ferochelatázy v bude stanovena jak u divokého kmene tak v definovaných mutantech.
Title	Ferrochelatase in cyanobacteria: role of the hypothetical chlorophyll-binding (en) Ferochelatáza u sinic: role domény hypoteticky vážící chlorofyl
skos:notation	KJB5817301
http://linked.open...avai/cep/aktivita	The research grant projects for juniors
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB5817301/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB5817301/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2014-02-12 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	33613574
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	EB - Genetika a molekulární biologie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	Synechocystis PCC 6803; ferrochelatase; chlorophyll binding; Cab domain; Mg chelatase; chlorophyll and heme biosynthesis; pigment reconstitution (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Jihočeská univerzita v Českých Budějovicích
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	1 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	1 (xsd:int)
http://linked.open...okUkonceniPodpory	2005
http://linked.open...okZahajeniPodpory	2003
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2006
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2006
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SAV02003-XJ
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	EE - Mikrobiologie, virologie
http://linked.open...jektu+dodavatelem	Podařilo se prokázat, že aktivita ferochelatázy u sinice Synechocystis 6803 je modulovaná vazbou chlorofylu na C-terminální doménu tohoto enzymu. Zvýšená aktivita sníží syntézu chlorofylu čímž se pravděpodobně kontroluje jeho akumulace v buňce. (cs) This work has demonstrated that activity of ferrochelatase in Synechocystis 6803 is regulated by chlorophyll binding to the C-terminal domain of this enzyme. Increased activity decreases chlorophyll synthesis and thus controls its accumulation. (en)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	Cab domain Mg chelatase chlorophyll and heme biosynthesis chlorophyll binding ferrochelatase Synechocystis PCC 6803
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Photosystem II Assembly in CP47 Mutant of Synechocystis sp. PCC 6803 Is Dependent on the Level of Chlorophyll Precursors Regulated by Ferrochelatase
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5817301/2003/ico%3A60076658 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5817301/2004/ico%3A60076658 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5817301/2005/ico%3A60076658 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5817301/2006/ico%3A60076658

Faceted Search & Find service v1.16.116 as of Feb 22 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3239 as of Feb 22 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 67 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software