About: Structural studies of beta-galactosidase from psychrotrophic microorganisms; analysis of biologically and technologically significant complexes

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Structural studies of beta-galactosidase from psychrotrophic microorganisms; analysis of biologically and technologically significant complexes Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=KJB500500512
Description	The cold adapted Arthrobacter sp. C2-2 employes enzyme beta-galactosidase with its activity optimum at lower temperatures compared to mesophillic organisms. So far unique 3D structure of this enzyme determined in the applicant's laboratory will be used as a starting point of further structural studies. Experiments of x-ray structural analysis will be carried out in order to determine 3D structures of complexes of the enzyme with substrate analogues or with substrate itself and with inhibitors. Acquired structural information will be utilised in comparisons with enzymes from mesophillic organisms with potential application of results to directed mutagenesis affecting the temperature profile of the enzyme and its stability. X-ray structural analysis will be used to elucidate structure of an isoenzyme from the same organism. Differences observed for these enzymes will be explained based on their structures with further implications for the whole enzyme family. (en) Psychrotrofní mikroorganismus Arthrobacter cp. C2-2 je producentem chladově aktivní beta-galaktosidasy (teplotní optimum je nižší než u mesofilních mikroorganismů). Dosud jedinečná atomární trojozměrná struktura tohoto enzymu, která byla určena na pracovišti navrhovatele, bude vyžita jako výchozí bod strukturních studií. Budou provedeny experimenty rentgenové strukturní analýzy vedoucí k určení atomární struktury komplexů enzymu s analogem substrátu, případně substrátem či inhibitory. Získané strukturní informace budou využity ke srovnání s charakteristikami enzymu z mesofilních organismů s potenciálním využitím nově získaných poznatků k cílené mutagenezi vedoucí k ovlivnění teplotních vlastností enzymu a jeho stability a k objasnění základních principů funkce enzymu. Metody rentgenové strukturní analýzy budou využity ke stanovení struktury dalšího isoenzymu beta-galaktosidasy z téhož organismu. Rozdíly v chování obou příbuzných enzymů mohou být takto objasněny na základě struktury.
Title	Structural studies of beta-galactosidase from psychrotrophic microorganisms; analysis of biologically and technologically significant complexes (en) Strukturní studie beta-galaktosidasy ze psychrotrofních mikroorganismů; analýza biologicky a technologicky signifikantních komplexů
skos:notation	KJB500500512
http://linked.open...avai/cep/aktivita	The research grant projects for juniors
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB500500512/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB500500512/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2009-04-03 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	71782930
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	EB - Genetika a molekulární biologie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	beta-gelactosidase; psychrotrophic microorganisms; protein crystallisation; crystal structure; eomputer simulation; structure analysis; structur-function relationship (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Ústav makromolekulární chemie AV ČR, v. v. i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	2 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	6 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	6 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2007-02-27 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/KJB500500512
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2007
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2008
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SAV02005-J
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2007-12-01 (xsd:date)
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	CE - Biochemie
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2005-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...jektu+dodavatelem	V rámci projektu byla provedena rozsáhlá charakterizace krystalizačních vlastností beta-galaktosidázy z bakterie Arthrobacter sp. C2-2, bylo určeno několik 3D struktur komplexů s jejími ligandy a byly charakterizovány některé klíčové mutantní formy. (cs) A broad range of crystallization conditions of beta-galactosidase from bacterium Arthrobacter sp. C2-2 were characterised, several 3D structures of complexes of the enzyme with its ligands were determined and some key mutant forms were characterised. (en)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	crystal structure eomputer simulation protein crystallisation psychrotrophic microorganisms structure analysis beta-gelactosidase
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Metadynamics in essential coordinates: Free energy simulation of conformational changes Structural Properties and Electrostatics of Cold-active beta-Galactosidase MODELLING CONFORMATIONAL CHANGES USING METADYNAMICS IN ESSENTIAL COORDINATES Cold-Active beta-Galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 Forms Compact 660 kDa Hexamers; Crystal Structure at 1.9 A Resolution. Modelling of carbohydrate-aromatic interactions: ab initio energetics and force field performance Cold-active enzymes studied by comparative molecular dynamics simulation
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2005/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2005/orjk%3A22330 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2006/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2006/orjk%3A22330 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2007/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2007/orjk%3A22330 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2008/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500500512/2008/orjk%3A22330

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 85 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software