About: The role of cytoskeleton in mast cell activation     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
rdfs:seeAlso
Description
  • Crosslinking of the high affinity receptor for IgE (FceRI) on the surface of mast cells and basophils initiates a series of biochemical events culminating in degranulation and release of mediators of allergic reactions. Early events include tyrosine phosphorylation of numerous signaling molecules, including kinases of the Src and Syk/Zap families, and rapid (within 1 min) changes in cell morphology. The link between aggregation of FceRI and changes in cell morphology remains enigmetic. In this proposal we will use rat basophilic leukemia (RBL) cells and isolated mast cells to determine physical and functional association of kinases with cytoskeletal components, mainly tubulins. Immunoblotting and immunoprecipitation techniques with monoclonal antibodies specific for the proteins under study will be used to determine kinases-cytoskeleton interactions. Electroporation of phosphorylated oligopeptides will be employed to determine these interactions under in vivo conditions. (en)
  • Agregace receptorů s vysokou afinitou pro IgE (FceRI) na povrchu žírných buněk a basofilů zahajuje serii biochemických dějů vedoucích k degranulaci a uvolnění mediátorů alergických reakcí. Mezi časné děje patří tyrosinová fosforylace řady signálních molekul, které zahrnují kinásy Src (p56/p53lyn and pp60c-src) a Syk/Zap rodiny, a rychlé změny (v průběhu 1 min) v buněčné morfologii. Vztah mezi agregací FceRI a změnami v morfologii buněk zůstává neobjasněn. V této grantové aplikaci použijeme buňky basofilní leukemia potkana (RBL) a izolované žírné buňky pro objasnění fyzikální a funkční asociace kináz s komponentami cytoskeletu v průběhu buněčné aktivace. Imunoblotovací a imunoprecipitační techniy s využitím monoklonálních protilátek proti studovaným proteinům budou použity jako nástroje pro analýzy těchto asociací. Elektroporace fosforylovaných aligopeptidů do RBL buněk přispěje k určení zda k funkčním interakcím kináz a cytoskeletu dochází v podmínkách in vivo.
Title
  • The role of cytoskeleton in mast cell activation (en)
  • Význam cytoskeletu v aktivaci žírných buněk
skos:notation
  • IAA5052704
http://linked.open...avai/cep/aktivita
http://linked.open...kovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady
http://linked.open...ep/duvernostUdaju
http://linked.open.../cep/fazeProjektu
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor
http://linked.open...hodnoceniProjektu
http://linked.open...ep/partnetrHlavni
http://linked.open...inujicichPrijemcu
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV
http://linked.open...enychVysledkuVRIV
http://linked.open...iciPoslednihoRoku
http://linked.open...atUdajeProjZameru
http://linked.open...usZobrazovaneFaze
http://linked.open...ai/cep/typPojektu
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor
http://linked.open...jektu+dodavatelem
  • Analýzou alfa, beta a gama-tubulinů a s nimi asociovaných proteinů u žírných buněk bylo zjištěno, že tubuliny vytváří solubilní komplexy s proteiny signalizačních drah, vč. Lyn kinázy, a že při aktivaci buněk dochází ke zvýšené fosforyl. těchto proteinů. (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 112 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software