About: Structural basis for transcription termination of nonpolyadenylated transcripts

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Structural basis for transcription termination of nonpolyadenylated transcripts Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=IAA401630903
Description	RNA polymerases produce RNA transcripts by initiating and terminating transcription in response to specific sequence elements. Signals that terminate transcription reside either in the DNA template sequence or, alternatively, in the nascent RNA transcript. RNA Polymerase II transcribes not only mRNA but also a subset of small nuclear and small nucleoar RNAs, and a class of intergenic and anti-sense RNAs. Termination of these transcripts requires the Nrd1 complex which recognizes specific sequence signals in RNA transcript by unknown mechanism. Here, we propose to use multidimensional NMR spectroscopy to investigate the structural basis for RNA recognition by the Nrd1 complex and to reveal the structural determinants that define the spacing and orientation of termination elements for efficient nonpoly(A) termination. (en) RNA polymerázy produkují RNA transkripty pomocí iniciace a terminace transkripce které se odvíjejí od specifických sekvencí. Signály které řídí ukončení transkripce leží buď přímo v sekvenci DNA templátu, nebo v sekvenci vznikající RNA. RNA polymeráza II přepisuje nejen mRNA ale také malé jaderné či malé jadérkové RNA, mezigenové a %22anti-sense%22 RNA. Ukončení těchto transkriptů vyžaduje komplex Nrd1 který rozeznává specifický sekvenční signál ve vznikajícím RNA transkriptu pomocí zatím neznámého mechanismu. Navrhujeme použít multidimenzionální NMR spektroskopii ke studiu strukturní podstaty rozpoznávání RNA komplexem Nrd1. Tento projekt také odhalí důležitost vzdálenosti a orientace terminačních elementů v RNA transkriptu, které vedou k účinné terminaci transkripce nezaložené na polyadenylačním signálu.
Title	Structural basis for transcription termination of nonpolyadenylated transcripts (en) Strukturní podstata mechanismu ukončení transkripce nepolyadenylovaných transkriptů
skos:notation	IAA401630903
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Grants of distinctly investigative character focused on the sphere of research pursued at present particularly in the Academy of Sciences of the Czech Republic
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/IAA401630903/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/IAA401630903/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2013-06-28 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	91839556
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	Structure; RNA recognition; transcription termination; protein-RNA complex; nuclear magnetic resonance; RNA quality control; RNA processing (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Přírodovědecká fakulta
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	8 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	8 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2011-03-18 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/IAA401630903
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2011
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2012
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SAV02009-A
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2011-12-31 (xsd:date)
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2009-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...jektu+dodavatelem	The determined structures of protein-RNA and protein-protein complexes provide insights into poly(A)-independent transcription termination. The results are summarized in 5 papers published in peer-review journals and two more manuscripts were submitted. (en) Byly zjištěny struktury protein-RNA and protein-protein komplexů které objasňují mechanismus ukončení transkripce nepolyadenylovaných transkriptů. Výsledky byly publikovány v 5 článcích v recenzovaných časopisech a další 2 práce jsou v recenzním řízení. (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	Structure RNA quality control RNA recognition nuclear magnetic resonance protein-RNA complex transcription termination
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	(1)H, (13)C, and (15)N chemical shift assignments for the RNA recognition motif of Nab3. 1H, 13C, and 15N chemical shift assignments of ZCCHC9 The Solution Structure of the ADAR2 dsRBM-RNA Complex Reveals a Sequence-Specific Readout of the Minor Groove 1H, 13C, and 15N resonance assignments for the CTD-Interacting Domain of Nrd1 bound to Ser5-phosphorylated CTD of RNA Polymerase II Structure and RNA binding of Nab3 Recognition of transcription termination signal by the nuclear polyadenylated RNA-binding (Nab)3 protein Transcription termination of nonpolyadenylated transcripts Recognition of phosphorylated CTD of RNA Pol II by Nrd1
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA401630903/2009/orjk%3A14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA401630903/2010/orjk%3A14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA401630903/2011/orjk%3A14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA401630903/2012/orjk%3A14310

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 91 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software