About: Structure and function of sensor domain of proteinkinase StkP and its relationship to cellular processes

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Structure and function of sensor domain of proteinkinase StkP and its relationship to cellular processes Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GAP207/12/1568
Description	PknB-like protein kinases make up a distinct family of signaling proteins consisting of an intracellular kinase domain, a transmembrane span and repeated extracellular PASTA domains (penicillin-binding protein and Ser/Thr kinase associated domains). PASTA domains are found in penicillin-binding proteins (PBP) and their function was deduced from the crystal structure of pneumococcal PBP2X showing that PASTA domains bind the beta-lactam ring of the antibiotic cefuroxime. The beta-lactam ring resembles the D-Ala-D-Ala motif of the peptidoglycan stem peptide; therefore, kinases containing PASTA domains were proposed to sense unlinked peptidoglycan subunits. This project is aimed to solve 3D- structure of sensor domain of StkP kinase and to determine amino acid residues involved in ligand binding. Substitution of these amino acids by neutral residues will result in abolished binding affinity to the ligand molecules. Consequently, StkP-dependent signalling cascade will be blocked on the input. The effect of interruption of signal transduction on cellular function will be studied in detail. (en) Bakteriální proteinkinasy typu PknB jsou signální proteiny charakteristické přítomností intracelulární kinázové domény na N-konci proteinu, transmembránovým úsekem a senzorovou doménou tvořenou opakujícím se motivem PASTA (penicilin-binding protein and Ser/Thr kinase associated domains) v extracelulární části na C-konci molekuly. Motiv PASTA byl identifikován v penicilin vazebném proteinu, a bylo zjištěno, že interaguje s beta-laktamovým kruhem cefuroximu. Vzhledem k tomu, že beta-laktamový kruh je strukturně podobný D-Ala-D-Ala motivu peptidoglykanu, byla formulována hypotéza, že efektorovou molekulou proteinkinas s PASTA motivy jsou podjednotky peptidoglykanu. V tomto projektu určíme trojrozměrnou strukturu senzorové domény proteinkinasy StkP a aminokyselinové zbytky zodpovědné za vazbu molekul ligandu. Záměnou vazebných aminokyselin za neutrální zbytky připravíme senzorovou doménu s nulovou vazebnou kapacitou a docílíme zablokování signální kaskády přímo na jejím vstupu. Budeme studovat vliv přerušení signální dráhy na další cílové molekuly StkP a na buněčné funkce.
Title	Structure and function of sensor domain of proteinkinase StkP and its relationship to cellular processes (en) Struktura a funkce senzorové domény proteinkinasy StkP eukaryotického typu a její vztah k buněčným procesům
skos:notation	GAP207/12/1568
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GAP207%2F12%2F1568/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GAP207%2F12%2F1568/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2015-04-23 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	100780391
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	protein crystallization 3D-structure sensor domain signal transduction (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	2 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	2 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2014-03-31 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/P207-12-1568
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2015
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2015
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02012GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DRRVK
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2015-12-31 (xsd:date)
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	EB - Genetika a molekulární biologie EE - Mikrobiologie, virologie
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2012-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBBK
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	LocZ is a new cell division protein involved in proper septum placement in Streptococcus pneumoniae From models to pathogens: how much have we learned about Streptococcus pneumoniae cell division?
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F12%2F1568/2012/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F12%2F1568/2013/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F12%2F1568/2014/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F12%2F1568/2015/ico%3A61388971

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software