About: Role of BMH proteins in the regulation of yeast enzyme neutral trehalase

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Role of BMH proteins in the regulation of yeast enzyme neutral trehalase Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GAP207/11/0455
Description	The overall goal of this project is tounderstand the structural basis of BMH–dependent regulation of the activity ofthe enzyme Neutral trehalase (NTH1). Site-directed mutagenesis, steady-statefluorescence spectroscopy, time-resolved fluorescence spectroscopy, X-raycrystallography, analytical ultracentrifugation and enzyme kineticsmeasurements will be the principal tools. NTH1 is responsible for trehalosedegradation and is required in a variety stress conditions. Activity of theNTH1 enzyme was just recently found to be mediated by BMH1 and BMH2 binding inyeast. The role of yeast BMH proteins in the regulation of NTH1 seems toincreasethe enzymatic activity of the NTH1 enzyme. However details concerninginteraction between the BMH proteins and NTH1 remain still unknown. Sincetrehalose metabolism is an essential component of the stress response inyeastcells, thus, the elucidation of the mechanisms of NTH1 protein regulation,which is still unresolved, would provide us with important informationconcerning mechanisms of both the 14-3-3 protein function and the regulation ofthe neutral trehalase activity in yeast. (en) Hlavním cílem tohoto projektu je porozumění strukturní podstaty regulace aktivity enzymu neutrální trehalasy (NTH1) prostřednictvím vazby BMH proteinů. Hlavními metodami budou cílená mutageneze, stacionární a časově rozlišená fluorescenční spektroskopie, proteinová krystalografie, analytická ultracentrifugace a studium enzymové kinetiky. NTH1 je zodpovědná za degradaci trehalosy a je vyžadována v řadě stresových situací. Nedávno bylo zjištěno, že aktivita enzymu NTH1 je v kvasinkách regulována vazbou BMH proteinů. Úloha kvasničných BMH proteinů v regulaci NTH1 se zdá být zvyšování enzymové aktivity NTH1 enzymu. Avšak detaily týkající se interakce mezi BMH proteiny a NTH1 stále zůstávají neobjasněny. Poněvadž metabolismus trehalosy je základní složkou odpovědi na stres v buňkách kvasinek, objasnění mechanismů regulace aktivity NTH1, které je stále nevyřešeno, nám poskytne velmi důležitou informaci týkající se mechanismu jak funkce 14-3-3 proteinu, tak i regulace aktivity neutrální trehalasy v kvasinkách.
Title	Role of BMH proteins in the regulation of yeast enzyme neutral trehalase (en) Úloha BMH proteinů v regulaci kvasničného enzymu neutrální trehalásy
skos:notation	GAP207/11/0455
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GAP207%2F11%2F0455/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GAP207%2F11%2F0455/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2015-04-23 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	100779140
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	14-3-3 protein neutral trehalase fluorescence activity assay protein crystallography (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Fyziologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2014-03-31 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/P207-11-0455
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2015
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2015
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02011GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DRRVK
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2015-12-31 (xsd:date)
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	BO - Biofyzika
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2011-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBBBK
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Structural basis of 14-3-3 protein functions Structural basis for DNA recognition by FOXO proteins Structural basis of the 14-3-3 protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth1 Role of the EF-hand-like Motif in the 14-3-3 Protein-mediated Activation of Yeast Neutral Trehalase Nth1* In-situ enrichment of phosphopeptides on MALDI plates modified by ambient ion landing Role of individual phosphorylation sites for the 14-3-3-protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth1 Mechanisms of the 14-3-3 Protein Function: Regulation of Protein Function Through Conformational Modulation
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0455/2011/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0455/2012/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0455/2013/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0455/2014/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0455/2015/ico%3A67985823

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 84 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software