About: Identification of the molecular structure of ligand binding site of melatonin receptor MT2

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Identification of the molecular structure of ligand binding site of melatonin receptor MT2 Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GA309/04/0496
Description	There is growing evidence demonstrating the complexity of melatonin's role in modulating a diverse number of physiological processes including adaptation to light intensity, blood pressure regulation, oncogenesis etc. This complexity could be attributed to the fact that melatonin receptors belong to two distinct classes of proteins, the G-protein coupled receptor family MT and MT, high- affinity melatonin binding like receptor. The amino acid sequences of these receptors show that they belong to the seven- transmembrane domain (7TM) receptor superfamily coupled to G-proteins, rhodopsin-like group of receptors. Little is known which amino acids residue of the transmembranes domains participate in high affinity melatonin binding site of MT1 and MT2. The molecular model of MT2 is constructed by homology modeling with program ICM from the structure of rhodopsin as a template. The model then serves as the workhorse for computational ligand docking as well as for experimental studies by means of (en) Přibývající množství experimentálních důkazů demonstruje komplexnost úlohy hormonu melatoninu v celé řadě fyziologických pochodů organizmu jako adaptace organizmu na intenzitu světla, regulaci krevního tlaku, onkogenezi apod. Tato komplexnost účinku melatoninu může být přisuzována faktu, že melatoninové receptory náleží ke dvěma odlišným skupinám proteinů, MT1 a MT2 (specifické, vysoce afinitní receptory spřažené s G-proteiny) a MT3 (nízko afinitní receptor, patřící ke skupině chinon reduktáz). MT1 a MT2 patří do široké rodiny receptorů spřažených s G-proteiny typu rhodopsinu. Zatím je poměrně málo údajů o tom, které amino kyselinové zbytky v transmembránových doménách MT1 a MT2 se podílejí na vazbě melatoninu. Zkonstruovali jsme molekulární homologní model MT2 za pomoci programu ICM z krystalové sktruktury rhodopsinu sloužící jako templát. Modelu jsme využili k počítačovému návrhu dockingu ligandu a navrhli jsme serii 40 až 60 konstruktů MT 2 nesoucích bodové mutace v transmembránových
Title	Identification of the molecular structure of ligand binding site of melatonin receptor MT2 (en) Identifikace molekulární struktury vazebného místa pro ligand na melatoninovém receptoru MT2
skos:notation	GA309/04/0496
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA309%2F04%2F0496/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA309%2F04%2F0496/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2007-10-16 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	2318323
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	EB - Genetika a molekulární biologie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	Neuvedeno. (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Fyziologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...okUkonceniPodpory	2006
http://linked.open...okZahajeniPodpory	2004
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2006
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2007
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02004GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	FH - Neurologie, neurochirurgie, neurovědy
http://linked.open...jektu+dodavatelem	To understand the mechanism of interactions between G-protein-coupled melatonin receptors and their ligands, homology model of human MT2 receptor with docked 2-iodomelatonin was refined and used to select residues within TM3, TM6, and TM7 potentially imp (en) K lepšímu porozumění mechanizmu interakcí mezi melatoninovým receptorem typu 2 hMT2 a jeho ligandy byl vytvořen homologní model hMT2 s ligandem 2 iodomelatoninem. Byly vybrány potencionální aminokyselinové zbytky (AA) v transmembránovým doménách (TM) TM3 (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Reducing and oxidizing agents sensitize heat-activated vanilloid receptor (TRPV1) current Molekulární mechanismy modulace vaniloidního receptoru TRPV1 Ethanol inhibits cold-menthol receptor TRPM8 by modulating its interaction with membrane phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate ATP binding site on the C-terminus of the vanilloid Ligand binding to the human MT2 melatonin receptor: the role of residues in transmembrane domains 3, 6, and 7. Molecular modeling of human MT2 melatonin receptor: the role of Val204, Leu272 and Tyr298 in ligand binding. The role of proline residues in the structure and function of human MT2 melatonin receptor
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA309%2F04%2F0496/2007/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA309%2F04%2F0496/2004/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA309%2F04%2F0496/2005/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA309%2F04%2F0496/2006/ico%3A67985823

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 11 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software