Attributes | Values |
---|
rdf:type
| |
rdfs:seeAlso
| |
Description
| - Na+/K+-ATPase has two ATP sites which cooperate during catalysis in a negative coopartive way with ATP as substrate and in a positive cooperative way with MANT-ATP. The high affinity ATP site (E1ATP site) can be modified by fluorescein isothiocyanate (FITC) at lysine 501 in a covalent way. This lets the partial activity of the E2ATP site (K+-activated p-nitrophenylphosphatase unaffected. We recently became aware that the E2ATP site can be covalently modified by erythrosin isothiocyanata (EITC), sincethe K+-activated p-nitrophenylphosphatse is lost under these conditions. Moreover we became aware that the E2ATP site binds with high affinity the fluorescent DANS-8-N3-ATP. Since this ATP analog is photosensitive, it should be possible to label the E2ATsite by two different fluorescent labels opening up thereby the possibility to localize the amino acids forming the E2ATP site and to determine the distances between both ATP sites by Förster energy transfer measurements. (en)
- Na+/K+-ATPáza má dvě ATP vazebná místa, která během katalýzy kooperují negativně na substráty ATP, pozitivně však s MANT-ATP. Vysokoafinní místo pro ATP (E1ATP místo) může být modifikováno fluorescein isothiokyanátem (FITC) kovalentně vázaným na lysin 501. Z poznatků poslední doby je známo, že E2ATP (nízkofinní místo) může být modifikováno kovalentně vázaným erytrosinem isothiokyanátem (ErITC). Zjistili jsme, že na E2ATP vazebné místo se s vysokou afinitou váže také DANS-8-N3-ATP. Díky světelné citlivosti vazby tohoto ATP analogu je možné E2ATP vazebné místo označit dvěmi různými fluorescenčními značkami, což nám, mimo jiné, umožní: 1) Lokalizovat aminokyselinové sekvence tvořící E2ATP vazebné místo. 2) Určit, pomocí Försterova přenosu energie,vzdálenost dvou ATP vazebných míst. Odpověď na tyto dvě otázky je hlavním cílem této práce.
|
Title
| - Structure and dynamics of high and low affinity ATP binding sites of Na+/K+-ATPase (en)
- Nízko- a vysokoafinní místa pro ATP na Na+/K+-ATPáze: jejich lokalizace, struktura a dynamika
|
skos:notation
| |
http://linked.open...avai/cep/aktivita
| |
http://linked.open...kovaStatniPodpora
| |
http://linked.open...ep/celkoveNaklady
| |
http://linked.open...ep/duvernostUdaju
| |
http://linked.open.../cep/fazeProjektu
| |
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor
| |
http://linked.open...hodnoceniProjektu
| |
http://linked.open...ep/partnetrHlavni
| |
http://linked.open...inujicichPrijemcu
| |
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu
| |
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu
| |
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV
| |
http://linked.open...enychVysledkuVRIV
| |
http://linked.open...iciPoslednihoRoku
| |
http://linked.open...atUdajeProjZameru
| |
http://linked.open...usZobrazovaneFaze
| |
http://linked.open...ai/cep/typPojektu
| |
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor
| |
http://linked.open...jektu+dodavatelem
| - Projekt představuje špičkový výzkum molekulární biologie a biochemie. Získané výsledky jsou v souladu s plány grantového projektu a zasahují do celé řady biologických oborů. Řešení grantu je zakončeno 12 publikacemi (10 již vyšlo, 2 přijaté do tisku). Fo (cs)
|
http://linked.open...tniCyklusProjektu
| |
is http://linked.open...vavai/riv/projekt
of | |
is http://linked.open...vavai/cep/projekt
of | |