About: Experimental and computational analysis of hydrophobic clusters in thermophilic proteins

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Experimental and computational analysis of hydrophobic clusters in thermophilic proteins Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GA203/06/1727
Description	Temperature sensitive (Ts) mutants of thermophilic proteins are powerful tool for studying protein function and stability. We propose a method to predict those residues in a given protein that, when appropriately mutated, are most likely to give rise toa Ts phenotype or to change temperature optimum. The aim of the study is to indicate a set of hydrophobic/aromatic amino acid substitutions that should be made to generate a Ts mutant of the protein. We are going to explore the relation between the hydrophobic-hydrophobic interactions in the protein core and the protein stability by an analysis the optimized hydrophobic-hydrophobic interactions. The fundamental importance of this project is that using a combination of theoretical calculations and experimental data determined at laboratory of applicant or from literature the relationship between these interactions and the protein stability is explored. From the practical point this will provide the foundation for the design of proteins stable at (en) Teplotně senzitivní mutanty termofilních proteinů jsou významným zdrojem informací pro studium stability a funkce proteinů. V předloženém projektu popisujeme metodu která by měla umožnit identifikaci těch aminokyselin jejichž mutací dojde ke změně fenotypu nebo ke změně teplotního optima. Cílem práce je identifikace řady hydrofobních/aromatických aminokyselin jejichž změnou jsme schopni požadované funkce dosáhnout. Tato identifikace bude probíhat studiem vztahů mezi hydrofobními aminokyselinami vproteinovém core a celkovou stabilitou proteinu a analýzou optimalizovaných hydrofobních interakcí. Základním prvkem této studie je korelace výsledků získaných rozvinutými výpočetními metodami kvantové chemie na modelových systémech a experimentálních údajů změřených na řešitelském pracovišti nebo z literatury popisujících proteinovou stabilitu termodynamicky. Z praktického hlediska je využití tohoto přístupu aplikovatelné k návrhu proteinů stabilních při vysokých teplotách.
Title	Experimental and computational analysis of hydrophobic clusters in thermophilic proteins (en) Experimentální a výpočetní analýza hydrofobních klastrů termofilních proteinů
skos:notation	GA203/06/1727
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA203%2F06%2F1727/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA203%2F06%2F1727/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2009-10-22 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	68674395
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	thermostability; thermophilic proteins; molecular modeling; hydrophobic core (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	16 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	16 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2008-04-25 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/203%2F06%2F1727
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2008
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2009
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02006GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2008-12-31 (xsd:date)
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie BO - Biofyzika
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2006-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...jektu+dodavatelem	The main goal of the project was a structural localization of hydrophobic clusters inside a protein molecule and their connection with thermal stability of the protein. For this purpose a detail mapping and proper description of stabilization sources in (en) Cílem projektu bylo analyzovat hydrofobní klastry většinou lokalizované v hydrofobních jádrech proteinů a ukázat, že termální stabilita těchto biomolekul koreluje se stabilitou jejich hydrofobního jádra. K dosažení tohoto cíle bylo nutné nejprve detailně (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	thermostability molecular modeling thermophilic proteins
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Another role of proline: stabilization interactions in proteins and protein complexes concerning proline and tryptophane Identifying stabilizing key residues in proteins using interresidue interaction energy matrix The stabilization energy of the Glu-Lys salt bridge in the protein/water environment: Correlated quantum chemical ab initio, DFT and empirical potential studies Bioinformatic analysis and molecular modelling of human ameloblastin suggest a two-domain intrinsically unstructured calcium-binding protein Quasiplanarity of the peptide bond Analysis of Energy Stabilization inside the Hydrophobic Core of Rubredoxin Ion specific effects of sodium and potassium on the catalytic activity of HIV-1 protease Sequence-Dependent Configurational Entropy Change of DNA upon Intercalation On the Reliability of the AMBER Force Field and its Empirical Dispersion Contribution for the Description of Noncovalent Complexes Rigid duplex alpha-cyclodextrin reversibly connected with disulfide bonds. Synthesis and inclusion complexes Dispersive interactions govern strong thermal stability of a protein Quantification and rationalization of the higher affinity of sodium over potassium to protein surfaces Thermodynamic penalty arising from burial of a ligand polar group within a hydrophobic pocket of a protein receptor Model of peptide bond - aromatic ring interaction: correlated ab initio quantum chemical study Loss of Dispersion Energy Changes the Stability and Folding/Unfolding Equilibrium of the Trp-Cage Protein Oostatic peptides
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F06%2F1727/2006/ico%3A61388963 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F06%2F1727/2007/ico%3A61388963 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F06%2F1727/2008/ico%3A61388963 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F06%2F1727/2009/ico%3A61388963

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software