About: Functional architecture of an active site in a maize ß-glucosidase

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Functional architecture of an active site in a maize ß-glucosidase Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GA203/02/0865
Description	In BETA-glucosidases, a substantial progress has been achieved in understanding the mechanism of glucoside bond cleavage, and two glutamic acid residues directly involved in the cleavage have been identified. However, only very recently the first residues involved in molecular determination of aglycone specificity in BETA-glucosidases were identified. Yet, given the tremendous diversity of aglycone moieties in natural glucosides which reflects their numerous biological functions, fine-tuning of diverse biological processes in plants relies, among others, on well defined specificity of a number of BETA-glucosidases towards their respective aglycones. Elucidation of aglycone specificity in BETA-glucosidases is a key prerequisite towards uncovering the exact role(s) of BETA-glucosidases in biological processes that involve glucosylation and deglucosylation as regulatory steps. Simultaneously, the ability to modulate specificity in (-glucosidases holds considerable promise in terms of (en) Mechanizmus štěpení glukozidické vazby (BETA-glukozidázami byl podrobně objasněn a také byly identifikovány dva zbytky kyseliny glutamové, které se štěpení přímo účastní. Avšak teprve nedávno byly určeny první aminokyselinové zbytky, které se podílejí nadeterminaci specificity BETA-glukozidáz vůči aglykonu. Přitom právě velká rozmanitost aglykonových složek přirozených glukozidů odráží jejich početné biologické funkce. Přesné sladění různorodých biologických procesů u rostlin je tedy podmíněno, mimo jiné, dobře definovanou specificitou řady BETA-glukozidáz vůči příslušným aglykonům přírodních glukozidů. Objasnění této specificity představuje klíčovou podmínku pro vysvětlení přesných úloh BETA-glukozidáz v biologických procesech, které zahrnují glukozylaci a deglukozylaci jako regulační prvky. Lze rovněž očekávat, že schopnost ovlivňovat specificitu BETA-glukozidáz bude mít velký vliv na jejich biotechnologické aplikace. V rámci předkládaného projektu navrhujeme provést podrobnou analýzu
Title	Functional architecture of an active site in a maize ß-glucosidase (en) Funkční architektura aktivního centra kukuřičné ß-glukozidázy
skos:notation	GA203/02/0865
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA203%2F02%2F0865/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA203%2F02%2F0865/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2008-06-02 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	1564636
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	N - Nesplněno zadání, tj. nebyly splněny cíle a jeho předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	Neuvedeno. (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Biofyzikální ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	4 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	4 (xsd:int)
http://linked.open...okUkonceniPodpory	2004
http://linked.open...okZahajeniPodpory	2002
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2005
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2005
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02002GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	EI - Biotechnologie a bionika EB - Genetika a molekulární biologie
http://linked.open...jektu+dodavatelem	We have found two distinct modes for the molecular determination of preferential affinity for aromatic aglycones in two b-glucosidase subfamilies by database mining. In the first one represented by maize b-glucosidase Zm-p60.1, the preferential affinity (en) Analýzou databází jsme nalezli dva odlišné způsoby molekulární determinace preferenční afinity vůči aromatickým aglykonům u dvou podtříd rodiny b-glukozidáz. U první podtřídy představované kukuřičnou b-glukozidázou Zm-p60.1 se předpokládá, že preferenční (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	A new sensitive method for enzyme studies of rare glucosides A new, sensitive method for enzyme kinetic studies of scarce glucosides. Folding of native and mutant maize beta-glucosidase in E. coli is facilitated by thioredoxin fusion. Functional Analysis of the Active Site of the Maize Beta-Glucosidase Zm-p60.1
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2002/ico%3A68081707 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2002/orjk%3A14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2003/ico%3A68081707 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2003/orjk%3A14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2004/ico%3A68081707 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2004/orjk%3A14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2005/ico%3A68081707 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2005/orjk%3A14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2007/ico%3A68081707 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA203%2F02%2F0865/2007/orjk%3A14310

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software