About: Electron transfer reactions in the bacterial flavoenzyme FerB: molecular mechanisms, evolutionary aspects and enzyme engineering

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Electron transfer reactions in the bacterial flavoenzyme FerB: molecular mechanisms, evolutionary aspects and enzyme engineering Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
Description	Enzym FerB byl naší skupinou zařazen do rodiny NADPH-dependentních FMN reduktas, redukující kromě Fe(III)komplexů i chromany a především chinony. FerB redukuje benzochinony dvouelektronově, naftochinony a chromát mechanismem jednoelektronovým za produkce reaktivních forem kyslíku. Rekombinantní enzym má stejné enzymové aktivity jako vlastní protein FerB a navíc snadno krystalizuje, což jsou dvě nezbytné podmínky pro další strukturně-funkční studie, které navrhujeme v předkládaném projektu s proteinem provést. Vyřešení 3D struktury celého proteinu umožní určit uspořádání aminokyselin v aktivním místě a následná evoluční studie by měla vést k pochopení důvodu dvojakosti samotného reakčního mechanismu a způsobu, kterým jsou radikály generovány. Aminokyseliny, které hrají při redukci substrátu největší roli, budou mutovány. Nejlépe pozměněný protein bude charakterizován s ohledem na jeho nové strukturní a funkční vlastnosti. Bude testováno možné využití biosenzoru s imobilizovaným rFerB. (cs) The enzyme FerB was included by our group into the family of NADPH-dependent FMN reductase reducing except Fe(III)complexes even chromate and especially quinones. FerB reduces benzoquinones by two-electron process, naphthoquinones and chromate by one-electron mechanism resulting in the production of oxygen reactive forms. Recombinant enzyme has same enzyme activities like own protein FerB and is easily crystallized, what are two necessary conditions for further structural and functional studies that we propose to make in the project. Solving of the 3D structure of the whole protein allows determining an arrangement of amino acids in the active site and subsequent evolution study should lead to understanding of double route reaction mechanism and the way how radicals are generated. Amino acids that are playing the most important role during the substrate reduction, will be mutated. The best bioengineered protein will be characterized in the view of new structural and functional features. Possible usage of the biosensor with immobilized rFerB will be tested. (en)
Title	Electron transfer reactions in the bacterial flavoenzyme FerB: molecular mechanisms, evolutionary aspects and enzyme engineering (en) Přenos elektronů v bakteriálním flavoenzymu FerB: molekulární mechanismy, evoluční aspekty a enzymové inženýrství (cs)
http://linked.open...vai/cislo-smlouvy	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/smlouva/P503/10/P217
http://linked.open...lsi-vedlejsi-obor	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/EB
http://linked.open...avai/druh-souteze	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/druh-souteze/VS
http://linked.open...domain/vavai/faze	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/faze/53818761
http://linked.open...vavai/hlavni-obor	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/DK
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/CE
http://linked.open...vavai/id-aktivity	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/aktivita/GP
http://linked.open.../vavai/id-souteze	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/soutez/SGA02010GA1PD
http://linked.open...n/vavai/kategorie	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/kategorie/1
http://linked.open...vai/klicova-slova	flavin; chromate; quinones; reactive oxygen species; bioengineering; biosenzors (en)
http://linked.open...avai/konec-reseni	2012-12-31 (xsd:date)
http://linked.open...nujicich-prijemcu	0 (xsd:integer)
http://linked.open...avai/poskytovatel	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/poskytovatel/GA0
http://linked.open...avai/start-reseni	2010-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...ai/statni-podpora	985 (xsd:integer)
http://linked.open...vavai/typProjektu	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/typ/P
http://linked.open...ai/uznane-naklady	985 (xsd:integer)
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu	1 (xsd:integer)
http://linked.open...cet-spoluprijemcu	0 (xsd:integer)
http://linked.open...ai/pocet-vysledku	0 (xsd:integer)
http://linked.open...ku-zverejnovanych	0 (xsd:integer)
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/2010/GPP503/10/P217/orjk-14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/2011/GPP503/10/P217/orjk-14310 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/2012/GPP503/10/P217/orjk-14310

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software