About: Chemical synthesis of human pathogens proteases inhibitors     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • Hodláme navrhovat a připravovat látky s hydroxyethyl sekundární amino skupinou jako isosterem peptidové vazby. Tento typ tranzitního stavu hydrolýzy dobře napodobuje štěpená místa přirozených substrátů aspartátových proteas. Sloučeniny s tímto typemisosteru jsou připravitelné otevřením chráněných aminoalkyl epoxidů, odvozených od aminokyselin. Tyto epoxidy vykazují za podmínek syntézy hydroxyethylaminové skupiny různou stabilitu v závislosti na svém stereochemickém uspořádání a chránící skupiněaminu. Na základě studia této stability připravíme sadu sloučenin jako potenciálních inhibitorů aspartátových proteas. Vyvinutou metodu budeme rovněž modifikovat pro použití v syntéze na pevné fázi. U látek, které vykáží inhibiční aktivitu se zaměříme nazvyšování jejich stability v eukaryotních buňkách. Inhibiční aktivity budou zkoušeny ve spolupracujících laboratořích v systémech in vitro s použitím rekombinantních proteinů (HIV-1 proteasy a jejích lékově resistentních mutantů, Schistosomových a (cs)
  • We propose to design and synthesize compounds with hydroxyethyl secondary amine isostere of peptide bond. This transition state isostere appeared to be a good mimic of the natural aspartic protease substrate cleavage sites. Compounds with this type ofisostere are synthetically accessible via opening of protected amino alkyl epoxides, derived from amino acids. This class of epoxides showed different stability in the terms of synthesis of hydroxyethylamine group in dependence on stereochemistry andamino protecting group. Based on study of this stability we will prepare set of compounds as a potential inhibitors of aspartic proteases. We will also modify developed procedures for use in the solid phase synthetic methods. In the case of substancesshowed inhibitory activity emphasis will be placed on increasing stability of these compound in eucaryotic cells. Inhibitory activity will be tested in collaborating laboratories in vitro using recombinant purified proteases (HIV-1 protease and its drug (en)
Title
  • Chemická syntéza inhibitorů proteas lidských patogenů (cs)
  • Chemical synthesis of human pathogens proteases inhibitors (en)
http://linked.open...lsi-vedlejsi-obor
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...vai/klicova-slova
  • Neuvedeno. (en)
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 98 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2025 OpenLink Software