About: Ferrochelatase in cyanobacteria: role of the hypothetical chlorophyll-binding     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • Ferrochelatase catalyzes insertion of ferrous ion into porphyrin cycle. In plants and cyanobacteria ferrochelatase lies at the branch-point of heme/chlorophyll biosynthesis and its activity is thought to be tightly regulated. We want to understand the role of ferrochelatase in regulation of heme/chlorophyll biosynthesis in the cyanobacterium Synechocystis 6803 with emphasis on the enzyme's C-terminal domain found only in plants and cyanobacteria with homology to chlorophyll binding proteins (Cab domain). We propose that the Cab domain binds chlorophyll and that this chlorophyll binding can modulate ferrochelatase activity. To determine the role of this domain following approaches are used a)protein overexpression for antibody production and determination of pigment binding, b) 2D-gel electrophoresis with immunodetection to elucidate presence of ferrochelatase in protein complexes. c) measurement of ferrochelatase and Mg-chelatase expression/activity in wild type and defined mutants. (en)
  • Ferochelatáza katalyzuje začlenění iontu železa do porfyrinového kruhu. U sinic a rostlin se tento enzym nachází v místě větvení biosyntézy chlorofylu/hemu a předpokládá se, že je jeho aktivita přesně regulována. Naším cílem je objasnit roli ferochelatázy v regulaci biosyntézy chlorofylu/hemu u sinice Synechocystis PCC 6803 se zaměřením na analýzu -koncové části enzymu. Tento úsek, známý pouze u sinic a rostlin, má výraznou homologii s proteiny vážící chlorofyl (Cab doména). Předpokládáme, že Cab doména skutečně váže chlorofyl a že je touto vazbou ovlivňována aktivita ferochelatázy. Ke zjištění úlohy ferochalatázy budou využity následující metodické přístupy: a) Overexprese proteinu pro produkci protilátek a analýzu vazby pigmentů b) 2D-elektroforéza s imunodetekcí pro objasnění přítomnosti ferochelatázy v proteinových komplexech c) Exprese a aktivita ferochelatázy a Mg ferochelatázy v bude stanovena jak u divokého kmene tak v definovaných mutantech. (cs)
Title
  • Ferochelatáza u sinic: role domény hypoteticky vážící chlorofyl (cs)
  • Ferrochelatase in cyanobacteria: role of the hypothetical chlorophyll-binding (en)
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...vai/klicova-slova
  • Synechocystis PCC 6803; ferrochelatase; chlorophyll binding; Cab domain; Mg chelatase; chlorophyll and heme biosynthesis; pigment reconstitution (en)
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software