About: Designing molecular tools for discovering and modulating plant hormone system     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Vysledek, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
rdfs:seeAlso
Description
  • Databáze CAZy (www.cazy.org) popisuje skupinu enzymů, jejichž společnou vlastností je, že degradují, upravují nebo vytváří glykosidickou vazbu mezi sacharidy a jejich konjugáty. CAZy navíc třídí tyto enzymy i podle jejich strukturní podobnosti do 14 klanů. Enzym Zm-p60.1 beta-glukosidasa z kukuřice (EC 3.2.3.21) patří do rodiny GH1, kde všichni její členové sdílí stejný strukturní motiv -- (beta/alfa)8. Databáze CAZy je dobrým zdrojem informací, porovnáváme-li vlastnosti podobných enzymů. Jednou z takových vlastností může být termostabilita. Cílem práce bylo najít v databázi CAZy skupinu podobných beta-glukosidas a zjistit (z databáze UNIPROT), u kterých byla provedena mutageneze zaměřená na termostabilitu. Dalším krokem bylo odhadnout, zda je možné tyto mutace přenést na Zm-p60.1. Důvodem, proč vytvářet termostabilnější rostlinný enzym, je to, že zavádění nových vodíkových vazeb, disulfidických vazeb, solných můstků či hydrofobních aminokyselin vede také k celkovému zpevnění struktury proteinu. Tato nová pevnější struktura se pak může stát novou generací rostlinných enzymů, které budou mutovány ve smyslu změny substrátové specificity. V současné době měly některé nové mutace u beta-glukosidasy destruktivní charakter a nebylo tedy možné charakterizovat tyto mutanty. Výsledkem této práce je navržení nových mutací, jež zpevní proteinovou strukturu enzymu beta-glukosidasy.
  • Databáze CAZy (www.cazy.org) popisuje skupinu enzymů, jejichž společnou vlastností je, že degradují, upravují nebo vytváří glykosidickou vazbu mezi sacharidy a jejich konjugáty. CAZy navíc třídí tyto enzymy i podle jejich strukturní podobnosti do 14 klanů. Enzym Zm-p60.1 beta-glukosidasa z kukuřice (EC 3.2.3.21) patří do rodiny GH1, kde všichni její členové sdílí stejný strukturní motiv -- (beta/alfa)8. Databáze CAZy je dobrým zdrojem informací, porovnáváme-li vlastnosti podobných enzymů. Jednou z takových vlastností může být termostabilita. Cílem práce bylo najít v databázi CAZy skupinu podobných beta-glukosidas a zjistit (z databáze UNIPROT), u kterých byla provedena mutageneze zaměřená na termostabilitu. Dalším krokem bylo odhadnout, zda je možné tyto mutace přenést na Zm-p60.1. Důvodem, proč vytvářet termostabilnější rostlinný enzym, je to, že zavádění nových vodíkových vazeb, disulfidických vazeb, solných můstků či hydrofobních aminokyselin vede také k celkovému zpevnění struktury proteinu. Tato nová pevnější struktura se pak může stát novou generací rostlinných enzymů, které budou mutovány ve smyslu změny substrátové specificity. V současné době měly některé nové mutace u beta-glukosidasy destruktivní charakter a nebylo tedy možné charakterizovat tyto mutanty. Výsledkem této práce je navržení nových mutací, jež zpevní proteinovou strukturu enzymu beta-glukosidasy. (cs)
  • Development and growth of the plant is mostly controlled by plant hormones (phytohormones), whose concentration is regulated by enzymes. One of the enzymes that are involved in this regulation is the maize Zm-p60.1 beta-glucosidase. Protein engineering offers a means to change the substrate specificity of this enzyme. Changes in substrate specificity of enzymes can be achieved by mutations at the DNA level. Introduced mutation may have destructive side effects on protein structure. One of the ways to avoid these negative impacts of mutation is to increase the structural strength of the enzyme by adding new hydrogen bonds, whose side effect is an increase in thermostability of the enzyme. The aim was to study available informations on the Glycoside Hydrolase 1 family (at www.CAZy.org), to subjugate selected group of enzymes to bioinformatic analysis and on that basis to propose another possible direction of research, the enzyme Zm-p60.1 beta-glucosidase (EC 3.2.1.21) from maize (Zea mays). Based on the analysis of publications and informations contained in the CAZy database this work proposes to increase enzyme thermostability Zm-p60.1 by introducing single point mutations D112K, which should lead to new hydrogen bonds, which would contribute to the stabilization of the protein. New, more stable enzyme Zm-p60.1 should be the default option for the preparation of the next generation of enzymes with modified substrate specificity towards cytokines conjugates. (en)
Title
  • Designing molecular tools for discovering and modulating plant hormone system (en)
  • Vývoj molekulárních nástrojů pro odhalování a modulaci hormonálního systému rostlin
  • Vývoj molekulárních nástrojů pro odhalování a modulaci hormonálního systému rostlin (cs)
skos:prefLabel
  • Designing molecular tools for discovering and modulating plant hormone system (en)
  • Vývoj molekulárních nástrojů pro odhalování a modulaci hormonálního systému rostlin
  • Vývoj molekulárních nástrojů pro odhalování a modulaci hormonálního systému rostlin (cs)
skos:notation
  • RIV/62156489:43210/10:00234798!RIV15-MSM-43210___
http://linked.open...avai/riv/aktivita
http://linked.open...avai/riv/aktivity
  • S
http://linked.open...vai/riv/dodaniDat
http://linked.open...aciTvurceVysledku
http://linked.open.../riv/druhVysledku
http://linked.open...iv/duvernostUdaju
http://linked.open...titaPredkladatele
http://linked.open...dnocenehoVysledku
  • 298021
http://linked.open...ai/riv/idVysledku
  • RIV/62156489:43210/10:00234798
http://linked.open...riv/jazykVysledku
http://linked.open.../riv/klicovaSlova
  • hydrogen bonds; beta-glucosidase; thermostability (en)
http://linked.open.../riv/klicoveSlovo
http://linked.open...ontrolniKodProRIV
  • [5AA724817120]
http://linked.open...v/mistoKonaniAkce
  • Brno
http://linked.open...i/riv/mistoVydani
  • Brno
http://linked.open...i/riv/nazevZdroje
  • MendelNet 2010 - Proceedings of International Ph.D. Students Conference
http://linked.open...in/vavai/riv/obor
http://linked.open...ichTvurcuVysledku
http://linked.open...cetTvurcuVysledku
http://linked.open...UplatneniVysledku
http://linked.open...iv/tvurceVysledku
  • Mazura, Pavel
  • Turek, Dušan
http://linked.open...vavai/riv/typAkce
http://linked.open...ain/vavai/riv/wos
  • 341786800132
http://linked.open.../riv/zahajeniAkce
number of pages
http://purl.org/ne...btex#hasPublisher
  • Mendelova zemědělská a lesnická univerzita v Brně
https://schema.org/isbn
  • 978-80-7375-453-2
http://localhost/t...ganizacniJednotka
  • 43210
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 81 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software