| Attributes | Values |
|---|
| rdf:type
| |
| Description
| - Objev metalothioneinu (MT) je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovali MT z koňských ledvin [1]. Metalothionein patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) o molekulové hmotnosti 6--10 kDa. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a cysteiny se v primární sekvenci vyskytují obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein. MT se skládají ze dvou vazebných domén, které jsou složeny z cysteinových klastrů. N-terminální část peptidu je označena jako beta-doména, má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty; C-terminální část peptidu (alfa-doména) má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných iontů kovů je MT schopen vázat celkem 12 atomů. Hlavní biologickou funkcí MT, díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi nebo kadmiu, je homeostatická kontrola a detoxikace těchto těžkých kovů u
- Objev metalothioneinu (MT) je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovali MT z koňských ledvin [1]. Metalothionein patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) o molekulové hmotnosti 6--10 kDa. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a cysteiny se v primární sekvenci vyskytují obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein. MT se skládají ze dvou vazebných domén, které jsou složeny z cysteinových klastrů. N-terminální část peptidu je označena jako beta-doména, má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty; C-terminální část peptidu (alfa-doména) má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných iontů kovů je MT schopen vázat celkem 12 atomů. Hlavní biologickou funkcí MT, díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi nebo kadmiu, je homeostatická kontrola a detoxikace těchto těžkých kovů u (en)
- Objev metalothioneinu (MT) je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovali MT z koňských ledvin [1]. Metalothionein patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) o molekulové hmotnosti 6--10 kDa. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a cysteiny se v primární sekvenci vyskytují obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein. MT se skládají ze dvou vazebných domén, které jsou složeny z cysteinových klastrů. N-terminální část peptidu je označena jako beta-doména, má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty; C-terminální část peptidu (alfa-doména) má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných iontů kovů je MT schopen vázat celkem 12 atomů. Hlavní biologickou funkcí MT, díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi nebo kadmiu, je homeostatická kontrola a detoxikace těchto těžkých kovů u (cs)
|
| Title
| - Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě
- Detection zeptomole level of metallothionein by chronopotenciometric stripping analysis (en)
- Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě (cs)
|
| skos:prefLabel
| - Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě
- Detection zeptomole level of metallothionein by chronopotenciometric stripping analysis (en)
- Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě (cs)
|
| skos:notation
| - RIV/62156489:43210/05:00004641!RIV06-GA0-43210___
|
| http://linked.open.../vavai/riv/strany
| |
| http://linked.open...avai/riv/aktivita
| |
| http://linked.open...avai/riv/aktivity
| |
| http://linked.open...vai/riv/dodaniDat
| |
| http://linked.open...aciTvurceVysledku
| |
| http://linked.open.../riv/druhVysledku
| |
| http://linked.open...iv/duvernostUdaju
| |
| http://linked.open...titaPredkladatele
| |
| http://linked.open...dnocenehoVysledku
| |
| http://linked.open...ai/riv/idVysledku
| - RIV/62156489:43210/05:00004641
|
| http://linked.open...riv/jazykVysledku
| |
| http://linked.open.../riv/klicovaSlova
| - CPSA; electrochemistry; metallothionein (en)
|
| http://linked.open.../riv/klicoveSlovo
| |
| http://linked.open...ontrolniKodProRIV
| |
| http://linked.open...i/riv/mistoVydani
| |
| http://linked.open...i/riv/nazevZdroje
| - XXIX. Brněnské onkologické dny
|
| http://linked.open...in/vavai/riv/obor
| |
| http://linked.open...ichTvurcuVysledku
| |
| http://linked.open...cetTvurcuVysledku
| |
| http://linked.open...vavai/riv/projekt
| |
| http://linked.open...UplatneniVysledku
| |
| http://linked.open...iv/tvurceVysledku
| - Adam, Vojtěch
- Průša, Richard
- Trnková, Libuše
- Blaštík, Ondřej
- Petrlová, Jitka
- Mikelová, Radka
- Potěšil, David
- Kízek, René
|
| number of pages
| |
| http://purl.org/ne...btex#hasPublisher
| - Masarykův onkologický ústav v Brně
|
| https://schema.org/isbn
| |
| http://localhost/t...ganizacniJednotka
| |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)