About: Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Vysledek, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	skos:Concept http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Vysledek
Description	Vytváření hydrofobního jádra v globulárních proteinech je podle současných představ důsledkem hydrofobních sil entropického charakteru. Tento fakt společně s nízkým výskytem vodíkových můstků v nitru proteinu podporuje názor, že energetický příspěvek stabilizace jádra v procesu sbalování a stabilizace proteinů je zanedbatelný. V publikované studii je ukázáno, že tento příspěvek je nejen podstatný, ale je na úrovni průměrné vodíkové vazby. Dohromady přispívají aminokyseliny hydrofobního jádra celkovou stabilizací asi 50 kcal/mol. (cs) The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations. The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations. (en)
Title	Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations (en) Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio (cs)
skos:prefLabel	Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations (en) Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio (cs)
skos:notation	RIV/61388963:_____/05:00027136!RIV06-AV0-61388963
http://linked.open.../vavai/riv/strany	2615;2619
http://linked.open...avai/riv/aktivita	P Z
http://linked.open...avai/riv/aktivity	P(IAA400550510), Z(AV0Z4055905)
http://linked.open...iv/cisloPeriodika	8
http://linked.open...vai/riv/dodaniDat	2006
http://linked.open...aciTvurceVysledku	Biedermannová, Lada Vondrášek, Jiří Klusák, Vojtěch Hobza, Pavel
http://linked.open.../riv/druhVysledku	J - Článek v odborném periodiku
http://linked.open...iv/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open...titaPredkladatele	Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.
http://linked.open...dnocenehoVysledku	547841
http://linked.open...ai/riv/idVysledku	RIV/61388963:_____/05:00027136
http://linked.open...riv/jazykVysledku	eng - angličtina
http://linked.open.../riv/klicovaSlova	hydrophobic core; globular proteins; stabilization (en)
http://linked.open.../riv/klicoveSlovo	globular proteins stabilization hydrophobic core
http://linked.open...odStatuVydavatele	US - Spojené státy americké
http://linked.open...ontrolniKodProRIV	[3C72B1EB9C54]
http://linked.open...i/riv/nazevZdroje	Journal of the American Chemical Society
http://linked.open...in/vavai/riv/obor	CF
http://linked.open...ichTvurcuVysledku	4 (xsd:int)
http://linked.open...cetTvurcuVysledku	4 (xsd:int)
http://linked.open...vavai/riv/projekt	Accurate calculations of stabilization energies of stacking and hydrogen bonding: nucleic acid bases and proteins
http://linked.open...UplatneniVysledku	2005
http://linked.open...v/svazekPeriodika	127
http://linked.open...iv/tvurceVysledku	Hobza, Pavel Vondrášek, Jiří Klusák, Vojtěch Bendová, Lada
http://linked.open...n/vavai/riv/zamer	Chemical principles of selected biological phenomena in medicine and ecology
issn	0002-7863
number of pages	5 (xsd:int)

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 36 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software