| Attributes | Values |
|---|
| rdf:type
| |
| Description
| - yla sledována stabilita syrovátkových bílkovin vůči tepelné denaturaci v závislosti na vybraných faktorech. Výchozí surovinou pro tepelnou koagulaci byla čerstvá kravská syrovátka z výroby 30% Eidamu. Srážení probíhalo při teplotách 20, 55, 75 a 85°C v rozmezí pH 3,0-7,5 po dobu 15-90 minut. Vysrážené bílkoviny byly následně odstředěny a získaný supernatant analyzován metodou RP-HPLC. Bylo zjištěno, že při teplotě do 55 °C zůstává alfa-laktalbumin (alfa-La) i beta-laktoglobulin (beta-Lg) rozpustný v celém rozsahu pH. Při vyšších teplotách hraje již pH významnou roli v zastoupení rozpustných bílkovin a nerozpustných agregátů. Tepelná denaturace beta-Lg při 85 °C a pH 5,3 vedla k získání supernatantu s vysoký obsahem kaseinomakropeptidu (99 %) a alfa-laktalbumin (62 %), jež lze dále separovat a získat tak frakce o vysoké čistotě. Za těchto podmínek lze také snadno odstranit hlavní alergen mléka beta-Lg. Ze získaných výsledků byly dále stanoveny optimální podmínky izolace kaseinomakropeptidu (CMP). Agregací při teplotě 85 °C, pH 6,5 po dobu 90 minut byla získána frakce o čistotě 95 % a výtěžnosti 87 %.
- yla sledována stabilita syrovátkových bílkovin vůči tepelné denaturaci v závislosti na vybraných faktorech. Výchozí surovinou pro tepelnou koagulaci byla čerstvá kravská syrovátka z výroby 30% Eidamu. Srážení probíhalo při teplotách 20, 55, 75 a 85°C v rozmezí pH 3,0-7,5 po dobu 15-90 minut. Vysrážené bílkoviny byly následně odstředěny a získaný supernatant analyzován metodou RP-HPLC. Bylo zjištěno, že při teplotě do 55 °C zůstává alfa-laktalbumin (alfa-La) i beta-laktoglobulin (beta-Lg) rozpustný v celém rozsahu pH. Při vyšších teplotách hraje již pH významnou roli v zastoupení rozpustných bílkovin a nerozpustných agregátů. Tepelná denaturace beta-Lg při 85 °C a pH 5,3 vedla k získání supernatantu s vysoký obsahem kaseinomakropeptidu (99 %) a alfa-laktalbumin (62 %), jež lze dále separovat a získat tak frakce o vysoké čistotě. Za těchto podmínek lze také snadno odstranit hlavní alergen mléka beta-Lg. Ze získaných výsledků byly dále stanoveny optimální podmínky izolace kaseinomakropeptidu (CMP). Agregací při teplotě 85 °C, pH 6,5 po dobu 90 minut byla získána frakce o čistotě 95 % a výtěžnosti 87 %. (cs)
- The heat-induced denaturation of whey proteins was studied as a function of selected factors. Fresh cheese whey from 30% Edam production was used as a raw material. Aggregation was carried out at temperatures 20, 55, 75 and 85 °C in the pH range of 3.0 to 7.5 for 15-90 minutes. Precipitated proteins were subsequently centrifuged and the supernatant was analyzed by RP-HPLC. It was found that above 55 °C alfa-lactalbumin (alfa-La) and beta-lactoglobulin (beta-Lg) remain soluble throughout the pH range. At higher temperatures, pH plays an important role in the representation of soluble proteins and insoluble aggregates. Heat denaturation of beta-Lg at 85 °C and pH 5.3 provided the supernatant containing high percentage of caseinomacropeptide (99%) and alfa-lactalbumin (62%) that can be subsequently separated while high purity fractions are obtained. The major allergen of milk beta-Lg can be also easily removed under described conditions. Moreover, the optimal conditions for caseinomacropeptide (CMP) isolation were determined. After 90 minutes of aggregation at 85 °C pH 6.5 the CMP fraction with a purity of 95% and yield 87% was obtained. (en)
|
| Title
| - Heat coagulation of whey proteins. (en)
- Tepelná koagulace bílkovin syrovátky.
- Tepelná koagulace bílkovin syrovátky. (cs)
|
| skos:prefLabel
| - Heat coagulation of whey proteins. (en)
- Tepelná koagulace bílkovin syrovátky.
- Tepelná koagulace bílkovin syrovátky. (cs)
|
| skos:notation
| - RIV/60461373:22330/11:43893122!RIV12-MSM-22330___
|
| http://linked.open...avai/riv/aktivita
| |
| http://linked.open...avai/riv/aktivity
| |
| http://linked.open...vai/riv/dodaniDat
| |
| http://linked.open...aciTvurceVysledku
| |
| http://linked.open.../riv/druhVysledku
| |
| http://linked.open...iv/duvernostUdaju
| |
| http://linked.open...titaPredkladatele
| |
| http://linked.open...dnocenehoVysledku
| |
| http://linked.open...ai/riv/idVysledku
| - RIV/60461373:22330/11:43893122
|
| http://linked.open...riv/jazykVysledku
| |
| http://linked.open.../riv/klicovaSlova
| - caseinomacropeptide; b-lactoglobulin; a-lactalbumin; coagulation; proteins; whey (en)
|
| http://linked.open.../riv/klicoveSlovo
| |
| http://linked.open...ontrolniKodProRIV
| |
| http://linked.open...v/mistoKonaniAkce
| |
| http://linked.open...i/riv/mistoVydani
| |
| http://linked.open...i/riv/nazevZdroje
| |
| http://linked.open...in/vavai/riv/obor
| |
| http://linked.open...ichTvurcuVysledku
| |
| http://linked.open...cetTvurcuVysledku
| |
| http://linked.open...UplatneniVysledku
| |
| http://linked.open...iv/tvurceVysledku
| - Diblíková, Lenka
- Čurda, Ladislav
|
| http://linked.open...vavai/riv/typAkce
| |
| http://linked.open.../riv/zahajeniAkce
| |
| http://linked.open...n/vavai/riv/zamer
| |
| number of pages
| |
| http://purl.org/ne...btex#hasPublisher
| - Univerzita Tomáše Bati ve Zlíně
|
| https://schema.org/isbn
| |
| http://localhost/t...ganizacniJednotka
| |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)