About: Study of the function of 14-3-3 protein isoforms C-terminal segments.

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Study of the function of 14-3-3 protein isoforms C-terminal segments. Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=KJB500110601
Description	14-3-3 proteins are the family of regulation proteins, which specifically interacts with phosphorylated proteins. They influence function of its binding partners by these interactions, thus play an important role in the cell cycle regulation, apoptosis and signal transduction. Many organisms express several isoforms, mammals possess seven isoforms and yeast contains only two 14-3-3 isoforms. Individual isoforms show high sequence homology apart from their C-terminal segments, which play an important role in ligand binding and might cause uniqueness of the individual isoforms binding properties. The main goal of this project is to study the conformation and dynamics of C-terminal segments of individual mammal and yeast isoforms using fluorescence spectroscopy and molecular dynamics simulations. We also propose to study the role of acidic residues and polyglutamine stretches within the C-terminal segment. This project can help us understand the regulation of 14-3-3 protein function. (en) 14-3-3 proteiny jsou rodina multifunkčních regulačních bílkovin, které specificky interagují s fosforylovanými proteiny. Pomocí těchto interakcí ovlivňují funkci svých vazebných partnerů, a tak hrají důležitou roli v kontrole buněčného cyklu, apoptóze a signální transdukci. Mnoho organismů exprimuje několik izoforem, u savců je známo sedm izoforem, kvasinky obsahují pouze dvě izoformy 14-3-3 proteinů. Jednotlivé izoformy vykazují značnou sekvenční homologii až na C-koncový segment, který hraje důležitou roli ve vazbě ligandů a může způsobovat unikátnost vazebných vlastností jednotlivých izoforem. Cílem tohoto projektu je studovat konformace a dynamiku C-koncových segmentů jednotlivých kvasničných a lidských izoforem pomocí metod fluorescenční spektroskopie a molekulárně dynamických simulací. Dále navrhujeme studium role kyselých zbytků a polyglutamových sekvencí v rámci C-koncového segmentu. Tento projekt nám umožní pochopit regulaci funkce 14-3-3 proteinů.
Title	Study of the function of 14-3-3 protein isoforms C-terminal segments. (en) Studium funkce C-koncových segmentů izoforem 14-3-3 proteinů.
skos:notation	KJB500110601
http://linked.open...avai/cep/aktivita	The research grant projects for juniors
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB500110601/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB500110601/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2013-11-05 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	69283546
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	BO - Biofyzika
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	14-3-3 proteins; fluorescence spectroscopy; molecular dynamics simulation (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Fyziologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	8 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	8 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2008-02-21 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/KJB500110601
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2008
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2009
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SAV02006-B
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2008-12-31 (xsd:date)
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2006-04-01 (xsd:date)
http://linked.open...jektu+dodavatelem	PolyQ sekvence v C-konc. segmentech kvasničných izoforem 14-3-3 nemají funkci autoinhibitoru a způsobují oligomerizaci. Ohyb H8-H9 ovlivňuje vazebné vlastnosti izoforem 14-3-3. 14-3-3 protein mění strukturu regulační domény tyrosinhydroxylasy. (cs) PolyQ sequences at the C-terminus of yeast 14-3-3 isoforms do not function as autoinhibitors but induce oligomerization. Loop H8-H9 affects binding properties of 14-3-3. 14-3-3 protein changes the structure of the regulatory domain of tyrosinhydroxylase. (en)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	14-3-3 proteins fluorescence spectroscopy
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500110601/2006/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500110601/2007/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500110601/2008/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB500110601/2009/ico%3A67985823

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 39 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software