About: Structure and function of sensor domain of proteinkinase StkP and its relationship to cellular processes     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
rdfs:seeAlso
Description
  • PknB-like protein kinases make up a distinct family of signaling proteins consisting of an intracellular kinase domain, a transmembrane span and repeated extracellular PASTA domains (penicillin-binding protein and Ser/Thr kinase associated domains). PASTA domains are found in penicillin-binding proteins (PBP) and their function was deduced from the crystal structure of pneumococcal PBP2X showing that PASTA domains bind the beta-lactam ring of the antibiotic cefuroxime. The beta-lactam ring resembles the D-Ala-D-Ala motif of the peptidoglycan stem peptide; therefore, kinases containing PASTA domains were proposed to sense unlinked peptidoglycan subunits. This project is aimed to solve 3D- structure of sensor domain of StkP kinase and to determine amino acid residues involved in ligand binding. Substitution of these amino acids by neutral residues will result in abolished binding affinity to the ligand molecules. Consequently, StkP-dependent signalling cascade will be blocked on the input. The effect of interruption of signal transduction on cellular function will be studied in detail. (en)
  • Bakteriální proteinkinasy typu PknB jsou signální proteiny charakteristické přítomností intracelulární kinázové domény na N-konci proteinu, transmembránovým úsekem a senzorovou doménou tvořenou opakujícím se motivem PASTA (penicilin-binding protein and Ser/Thr kinase associated domains) v extracelulární části na C-konci molekuly. Motiv PASTA byl identifikován v penicilin vazebném proteinu, a bylo zjištěno, že interaguje s beta-laktamovým kruhem cefuroximu. Vzhledem k tomu, že beta-laktamový kruh je strukturně podobný D-Ala-D-Ala motivu peptidoglykanu, byla formulována hypotéza, že efektorovou molekulou proteinkinas s PASTA motivy jsou podjednotky peptidoglykanu. V tomto projektu určíme trojrozměrnou strukturu senzorové domény proteinkinasy StkP a aminokyselinové zbytky zodpovědné za vazbu molekul ligandu. Záměnou vazebných aminokyselin za neutrální zbytky připravíme senzorovou doménu s nulovou vazebnou kapacitou a docílíme zablokování signální kaskády přímo na jejím vstupu. Budeme studovat vliv přerušení signální dráhy na další cílové molekuly StkP a na buněčné funkce.
Title
  • Structure and function of sensor domain of proteinkinase StkP and its relationship to cellular processes (en)
  • Struktura a funkce senzorové domény proteinkinasy StkP eukaryotického typu a její vztah k buněčným procesům
skos:notation
  • GAP207/12/1568
http://linked.open...avai/cep/aktivita
http://linked.open...kovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV
http://linked.open...i/cep/druhSouteze
http://linked.open...ep/duvernostUdaju
http://linked.open.../cep/fazeProjektu
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor
http://linked.open...vai/cep/kategorie
http://linked.open.../cep/klicovaSlova
  • protein crystallization 3D-structure sensor domain signal transduction (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni
http://linked.open...inujicichPrijemcu
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV
http://linked.open...enychVysledkuVRIV
http://linked.open...lneniVMinulemRoce
http://linked.open.../prideleniPodpory
http://linked.open...iciPoslednihoRoku
http://linked.open...atUdajeProjZameru
http://linked.open.../vavai/cep/soutez
http://linked.open...usZobrazovaneFaze
http://linked.open...ai/cep/typPojektu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor
http://linked.open...ep/zahajeniReseni
http://linked.open...tniCyklusProjektu
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 47 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software