About: Molecular basis for site-specific read-out of histone H3K4me2 by the Set3 PHD finger

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Molecular basis for site-specific read-out of histone H3K4me2 by the Set3 PHD finger Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GA15-17670S
Description	Komplex Set3 deacetylující histony v kombinaci s transkripcí nekódujících RNA dokáže zpozdit nebo utlumit indukci genů, což je důležité pro správné načasování transkripční odpovědi během aktivace nebo represe genů. Geny potlačené komplexem Set3 obsahují v promotorových regionech dimetylovaný lysin 4 na histonu H3 (H3K4me2) místo trimetylovaného lysinu 4 (H3K4me3). V současné době není známo jak H3K4me2 rekrutuje komplex Set3. Očekává se, že toto rozpoznávání se děje dosud nepopsaným mechanismem vzhledem k tomu, že Set3 PHD doména nemá klíčová rezidua tvořící aromatickou klec, která je zodpovědná za rozpoznávání metylovaných histonů. K odhalení neznámého rozpoznávacího mechanismu navrhujeme: (i) určit strukturu H3K4me2 v komplexu s Set3 PHD pomocí NMR spektroskopie, (ii) studovat důležitost interakce mezi H3K4me2 a Set3 PHD in vitro a in vivo. Navrhovaný výzkum poskytne zcela nové strukturní a funkční informace o rekrutování deacetylačního komplexu Set3, který byl nedávno ukázán jako důležitý regulátor struktury chromatinu a transkripce. The Set3 histone deacetylase complex can combine with non-coding RNA transcription to delay or attenuate gene induction that is important for the proper timing of transcription response during gene activation or repression. The Set3-repressed genes contain H3 histone dimethylated at lysine 4 (H3K4me2) instead of trimethylated (H3K4me3) over promoter regions. Currently, it remains unknown how H3K4me2 recruits Set3. It is anticipated that H3K4me2 is recognized via a novel mechanism as the Set3 PHD finger domain lacks the key residues forming aromatic cage that is known to be responsible for recognition of methylated histones. To reveal this new recognition mechanism, we propose (i) to use NMR spectroscopy to determine the structure of H3K4me2 bound to Set3 PHD (ii) to investigate the importance of H3K4me2–Set3 PHD interaction in vitro and in vivo. The proposed research will provide entirely new structural information on the recruitment of the Set3 histone deacetylase complex that has recently been shown as an important regulator of chromatin structure and transcription. (en)
Title	Molecular basis for site-specific read-out of histone H3K4me2 by the Set3 PHD finger (en) Molekulární podstata pro specifické rozpoznávání histonu H3K4me2 pomocí Set3 PHD domény
skos:notation	GA15-17670S
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA15-17670S/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA15-17670S/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2015-04-23 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	100817964
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	EB - Genetika a molekulární biologie
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	Protein-protein interactions; NMR; 3D structure; regulation of gene exression; histone modifications (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Středoevropský technologický institut
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	0 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	0 (xsd:int)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/15-17670S
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2015
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2015
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA0201500001
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DRRVZ
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2017-12-31 (xsd:date)
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2015-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	Z
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	3D structure NMR Protein-protein interactions regulation of gene exression
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA15-17670S/2015/orjk%3A14740 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA15-17670S/2016/orjk%3A14740 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA15-17670S/2017/orjk%3A14740

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software