About: Protein-protein interactions from molecular simulations     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
rdfs:seeAlso
Description
  • 1. The third-power fitting with one-step perturbation approach will be extended to define universal reference states for all amino acids, to facilitate a computational saturation mutagenesis experiments. Its applicability will be shown at the hand of the interaction between the 14-3-3 protein and various phosphorylated peptides, studying the effect of local changes in the sequence on the affinity of the peptides for the protein. 2. H-REMD using distancefield restraints will be further developed to allow for an accurate description of protein-peptide and protein-protein interactions. The size and flexibility of a ligand will increase the amount of sampling that is required and will need improvements in the description of the reaction coordinate. These new methodologies will be applied to the (cooperative) binding of phosphorylated peptides to the 14-3-3 protein. (en)
  • 1. Metoda fitování třetího stupně s jednokrokovou pertubací bude rozšířena tak, aby se mohla běžně používat k výpočtu referenčních stavů všech aminokyselin, což značně zjednoduší výpočetní studium proteinových mutací. Metoda bude testována na interakcích mezi 14-3-3 proteiny a různými fosforylovanými peptidy, konkrétně pak při studiu závislosti lokálních změn v aminokyselinové sekvenci na afinitě peptidů k proteinu. 2. Metoda H-REMD s využitím různých parametrů, tzv. distance field restraints, bude dále vyvíjena za účelem přesného popisu protein-peptidových a protein-proteinových interakcí. Velikost a flexibilita vazebného ligandu zvyšuje míru vzorkování, které je nutné pro popis systému. Našim cílem tedy bude zlepšení popisu reakční koordináty. Tyto nové metody budou aplikovány na kooperační vazbu fosforylovaných peptidů ke 14-3-3 proteinu.
Title
  • Protein-protein interactions from molecular simulations (en)
  • Studium protein-proteinových interakcí pomocí molekulárních simulací
skos:notation
  • 7AMB15AT029
http://linked.open...avai/cep/aktivita
http://linked.open...kovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV
http://linked.open...i/cep/druhSouteze
http://linked.open...ep/duvernostUdaju
http://linked.open.../cep/fazeProjektu
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor
http://linked.open...vai/cep/kategorie
http://linked.open.../cep/klicovaSlova
  • REMD, free energy, 14-3-3 (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni
http://linked.open...inujicichPrijemcu
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV
http://linked.open...enychVysledkuVRIV
http://linked.open.../prideleniPodpory
http://linked.open...iciPoslednihoRoku
http://linked.open...atUdajeProjZameru
http://linked.open...usZobrazovaneFaze
http://linked.open...ai/cep/typPojektu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor
http://linked.open...ep/zahajeniReseni
http://linked.open...tniCyklusProjektu
http://linked.open...n/vavai/cep/vyzva
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo
  • free energy
  • REMD
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 41 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software