About: Effect of protein hydration shell on the stability of protein complexes     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • Interakce protein-protein jsou základem většiny buněčných procesů. Vodné prostředí, ve kterém se tyto procesy odehrávají, není pasivním médiem, ale hraje aktivní roli v určování struktury a dynamiky jak proteinů, tak jejich komplexů. Přesné molekulární podrobnosti příspěvku vody k vazbě protein-protein však stále ještě nejsou dostatečně známy. V tomto projektu proto navrhujeme využít nejnovějšího vývoje na poli molekulárně dynamických modelů vody a šíře informací obsažených v obrovském množství rentgenových krystalových struktur proteinových komplexů k objasnění této otázky. Navrhujeme prozkoumat souvislost mezi vlastnostmi povrchu obou proteinových monomerů účastnících se interakce, chováním vody na povrchu proteinů a strukturou a afinitou výsledného protein-proteinového komplexu. Získané poznatky budou užitečné v inženýrství nových umělých vazebných proteinů s aplikacemi např. jako biofarmaceutika v lidské medicíně. (cs)
  • Protein-protein interactions are at the basis of almost all cellular processes. The water environment, in which these processes take place, is not a passive medium, but plays an active part in determining the structure and dynamics of both proteins and protein complexes. However, the exact molecular details of water contribution to protein-protein binding are not yet fully understood. Here we propose to take advantage of the latest developments in molecular dynamics models of water and of the wealth of information contained in the large number of X-ray crystal structures of protein complexes to elucidate this question. We propose to investigate the connection between surface properties of both protein monomers taking part in the interaction, water molecule behavior at the protein surface, and the structure and affinity of the resulting protein-protein complex. The insight thus gained will be useful in engineering new artificial binding proteins with applications e.g. as biopharmaceuticals in human medicine. (en)
Title
  • Vliv hydratačního obalu proteinů na stabilitu proteinových komplexů (cs)
  • Effect of protein hydration shell on the stability of protein complexes (en)
http://linked.open...vai/cislo-smlouvy
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...vai/klicova-slova
  • protein-protein interaction; protein complex; protein hydration dynamics; molecular dynamics; molecular (en)
http://linked.open...avai/konec-reseni
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...avai/start-reseni
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software