About: Crystallization and structural studies of photosynthetic proteins from higher plants     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • Membrane proteins are responsible for enzymatic reactions, which play an important role in all fundamental processes of life. Various methods have been used to study proteins, yet to determine their structure, in many cases, remains problematic. The factthat crystals are quite unstable, highly temperature- and light - sensitive along with complicated composition of membrane proteins are responsible for difficult crystal growing and solving their structure. At the same time the understanding of membrane protein structures means understanding of their function resulting in possibility to modify the function and characteristics of proteins. Crystallization of membrane proteins embedded in lipid bi-layers is complicated by hydrophobicity. Thus, transfer ofmembrane proteins from lipid bi-layer to soluble state using suitable detergent prior to crystallization is of a high importance. Selection of right detergent is one of the most important parameters effecting crystallization process. Selection of (en)
  • Membránové proteiny jsou odpovědné za enzymatické reakce a děje nevyhnutelné k průběhu života. I když jsou uvedené systémy studovány mnoha experimentálními metodami, zjištění molekulární struktury membránových proteinů je v mnoha případech značně problematické. Vypěstovat monokrystaly membránových proteinů a z naměřených dat stanovit jejich strukturu je znesnadněno nízkou stabilitou, vysokou tepelnou a světelnou senzitivitou a složitostí jejich kompozice. Přitom zjištění struktury membránových proteinů je nezbytnou podmínkou pro pochopení jejich funkce a umožňuje modifikovat funkci proteinů a následně měnit jejich vlastnosti. Krystalizace membránových proteinů zabudovaných do lipidových dvouvrstev je znesnadněna jejich hydrofobicitou. Proto jepřed vlastní krystalizací důležité membránový protein převést z lipidové dvouvrstvy do stavu rozpustného pomocí vhodného detergentu. Výběr správného detergentu představuje jeden z kritických parametrů ovlivňujících průběh krystalizace. Dalším limitujícím (cs)
Title
  • Krystalizační a strukturní studie fotosyntetických proteinů izolovaných z vyšších rostlin (cs)
  • Crystallization and structural studies of photosynthetic proteins from higher plants (en)
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...vai/klicova-slova
  • Neuvedeno. (en)
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 58 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software