About: Nové syntetické přístupy s využitím mutantní a přirozené beta-N-acetylhexosaminidasy z Talaromyces flavus

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Nové syntetické přístupy s využitím mutantní a přirozené beta-N-acetylhexosaminidasy z Talaromyces flavus Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
Description	Beta-N-Acetylhexosaminidases (EC 3.2.1.52) from filamentous fungi are known for their broad substrate specificity and great synthetic capacity. Beta-N-Acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus, which has been identified in our previous works as the enzyme with outstanding catalytic properties, was sequenced and expressed in a yeast expression system. The aim of the proposed project is to explore novel synthetic approaches utilizing this enzyme by two main ways: site-directed mutagenesis of beta-N-acetylhexosaminidase in order to change its catalytic properties and the application of new C-6 modified (sulfate, uronate, azide) glycosyl azides as glycosyl donors in transglycosylation reactions catalyzed by this enzyme. The newly synthesized disaccharides containing the azide group will be suitable for the chemical linking to other biological structures or materials. In the scope of this project the three-dimensional structure of T. flavus beta-N-acetylhexosaminidase will be studied by the means of protein crystallography and molecular modeling. (en) Beta-N-Acetylhexosaminidasy (EC 3.2.1.52) z vláknitých hub jsou známé svou širokou substrátovou specifitou a velkou syntetickou kapacitou. Beta-N-Acetylhexosaminidasa z Talaromyces flavus, která byla v našich dřívějších pracích identifikována jako enzym s výjimečnými katalytickými vlastnostmi, byla osekvenována a exprimována v kvasinkovém expresním systému. Cílem předkládaného projektu je zkoumat nové syntetické přístupy s využitím tohoto enzymu, a to dvěma způsoby: cílenou mutagenezí beta-N-acetylhexosaminidasy za účelem změny jejích katalytických vlastností a použitím nových C-6 modifikovaných (sulfát, uronát, azid) glykosyl azidů jako donorů glykosylu v transglykosylačních reakcích katalyzovaných tímto enzymem. Nově připravené disacharidy obsahující azidovou skupinu budou vhodné pro chemickou vazbu na další biologické struktury nebo materiály. V rámci projektu bude také studována trojrozměrná struktura beta-N-acetylhexosaminidasy z T. flavus metodami proteinové krystalografie a molekulárního modelování. (cs)
Title	Nové syntetické přístupy s využitím mutantní a přirozené beta-N-acetylhexosaminidasy z Talaromyces flavus (en) Nové syntetické přístupy s využitím mutantní a přirozené beta-N-acetylhexosaminidasy z Talaromyces flavus (cs)
http://linked.open...vai/cislo-smlouvy	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/smlouva/13-06818P
http://linked.open...lsi-vedlejsi-obor	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/EE
http://linked.open...avai/druh-souteze	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/druh-souteze/VS
http://linked.open...domain/vavai/faze	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/faze/54473448
http://linked.open...vavai/hlavni-obor	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/CE
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/obor/EB
http://linked.open...vavai/id-aktivity	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/aktivita/GP
http://linked.open.../vavai/id-souteze	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/soutez/SGA0201300002
http://linked.open...n/vavai/kategorie	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/kategorie/1
http://linked.open...vai/klicova-slova	beta-N-acetylhexosaminidase; transglycosylation; mutation; modified; substrate; molecular; modeling (en)
http://linked.open...avai/konec-reseni	2015-12-31 (xsd:date)
http://linked.open...nujicich-prijemcu	0 (xsd:integer)
http://linked.open...avai/poskytovatel	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/poskytovatel/GA0
http://linked.open...avai/start-reseni	2013-02-01 (xsd:date)
http://linked.open...ai/statni-podpora	3279 (xsd:integer)
http://linked.open...vavai/typProjektu	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/typ/P
http://linked.open...ai/uznane-naklady	3279 (xsd:integer)
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu	1 (xsd:integer)
http://linked.open...cet-spoluprijemcu	0 (xsd:integer)
http://linked.open...ai/pocet-vysledku	0 (xsd:integer)
http://linked.open...ku-zverejnovanych	0 (xsd:integer)
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/2013/GP13-06818P/ico-61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/2014/GP13-06818P/ico-61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/2015/GP13-06818P/ico-61388971

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 47 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software