About: Study of active centers of cytochromes P - 450 by spectroscopic techniques     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • The substrate specifity of cytochromes P-450, the universal enzymes of oxidative biotransformations, is governed by the structure of the active site. The common prosthetic group of these enzymes is the heme. The project is aimed at elucidation of the active site structures of the key enzymes of drug metabolism in human liver, the forms P-450 1A2 and 3A4, by spectroscopic techniques, namely by resonance Raman spectroscopy of the heme moiety, by difference and derivative UV spectrophotometry of aromatic amino acids, and by fluorescence spectroscopy (static and time-resolved) of tryptophans. For comparison the P-450 BM-3 will be studied. This P-450 form is a suitable model due to its known X-ray structure, due to its sequence similarity with hepatic microsomal forms, and because of the fact, that this flavohemoprotein resembles both the cytochrome and its reductase, enabling thus to study the electron transport chain directly. (en)
  • Rozdíly ve struktuře aktivního místa cytochromů P-450 (univerzálních enzymů oxidačních biotransformací s hemem jako prosthetickou skupinou) rozhodují o jejich substrátové specifitě. Cílem projektu je poznání struktury aktivního místa cytochromů P-450 1A2a 3A4, které jsou významnými složkami jaterního mikrosomálního systému oxidace léčiv. Ke studiu bude využito resonančních Ramanových spekter hemového chromoforu, diferenční a derivační spektrofotometrie v UV oblasti (zaměřené na zbytky tyrosinu a trypt ofanu) a stacionární a časově rozlišené fluorescence zbytků tryptofanu. Jako srovnávací systém ke studovaným enzymům bude použit cytochrom P-450 BM-3, který je ideálním modelem, protože je a) známa jeho prostorová struktura, b) je blízký jaterním enzymům a c) jde o flavohemoprotein, který současně modeluje i reduktasu a tak umožňuje i studium přenosu elektronu mezi cytochromem P-450 a jeho flavinovou reduktasou. (cs)
Title
  • Studium aktivního místa cytochromů P-450 spektroskopickými technikami (cs)
  • Study of active centers of cytochromes P - 450 by spectroscopic techniques (en)
http://linked.open...lsi-vedlejsi-obor
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 107 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software