About: Cooperativity of nicotinic receptors     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • Nikotinické acetylcholinové receptory jsou pentamerní transmembránové proteiny aktivované ze dvou nebo více kooperujících vazebných míst. Obsazení vazebných míst agonistou a otevření iontového kanálu jsou vzájemně propojeny složitou sítí stavů. Receptory vstupují při pokračující stimulaci agonistou do uzavřeného desensitizovaného stavu.Vazebná místa pro agonisty jsou tvořena několika kličkami N-koncových částí vždy dvou sousedních podjednotek. Pomocí bodových mutací vybraných aminokyselin ve funkčně významných F a C kličkách budeme ovlivňovat aktivaci receptorů. Změny v aktivaci, desensitizaci a míře kooperativity budeme studovat kombinací biofyzikálních metod. Matematická analýza mutacemi vyvolaných změn v aktivaci, desensitizaci, inhibici a modulaci iontového kanálu bude použita k identifikaci role mutovaných aminokyselin. Charakter interakce ligandu s vazebným místem budeme blíže specifikovát pomocí termodynamické analýzy rovnovážných konstant aktivace a inhibice. (cs)
  • Nicotinic acetylcholine receptors are pentameric transmembrane proteins activated from two or more cooperating binding sites. Binding sites occupation by agonists is connected with ionic channel opening by complex pattern of states. In the prolonged presence of agonists, the receptor enters an inactive desensitized state. Every binding site is formed by several protein loops in the N-terminal parts of two neighboring subunits. The activation of receptors will be influenced by point mutations in selected amino acids in loops F and C which are supposed to be functionally important. The changes in activation, desensitization and degree of cooperativity between binding sites will be studied by combination of biophysical methods. Mathematical analysis of changes in activation, desensitization, inhibition and modulation of wildtype and mutated receptors will be used to specify roles of individual mutated amino acids. Thermodynamic analysis of changes in activation and inhibition equilibrium constants will be used to specify character of ligand–receptor interaction. (en)
Title
  • Cooperativity of nicotinic receptors (en)
  • Kooperativita nikotinických receptorů (cs)
http://linked.open...vai/cislo-smlouvy
http://linked.open...lsi-vedlejsi-obor
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...vai/klicova-slova
  • ionic; channel; binding; site; allosteric; interaction; Hill; coefficient (en)
http://linked.open...avai/konec-reseni
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...avai/start-reseni
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 107 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software