About: Desensitization and ATP binding site of purinergic P2X receptors     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • The purinergic P2X receptors, having two transmembrane domains, represent a novel structural type of ligand-gated ion channel. Little is known which region of the receptor form the ligand-binding site and how do they function. In the proposed project we will study the mechanism of desensitization of P2X receptors, sensitivity to ATP and molecular structure of ATP binding site. Experiments will be done with several native and chimeric recombinant P2X subunits assembled in homomeric ionotropic ATP receptors expressed in HEK cells and GT1 neurons. The focus in investigation will be on the role of phosphorylation-dephosphorylation cycle, intracellular and extracellular calcium and the effect of single point mutations. An approximate structural models of P2X extracellular domain will be build to design site-directed mutagenesis experiments and to explainmesurements on chimeric channels. We will also characterize the native P2X receptor subunits endogenously expressed in neonata pituitary . (en)
  • Purinergní P2X receptory, které mají dvě tranbsmembránové domény, představují nový strukturální typ chemicky aktivovaného iontového kanálu. Dosud je známo málo o oblasti receptoru, kde se váže ligand a jak receptory fungují. V navrhovaném projektu chceme studovat mechanismus desensitizace P2X receptorů, citlivost k ATP a molekulární strukturu vazebného místa pro ATP. Pokusy budou prováděny na několika přirozených a chimerických savčích P2X podjednotkách uspořádaných do homomérních receptorů exprimovaných v HEK buňkách či GT1 neuronech. Zájem bude soustředěn na úlohu fosforylace a defosforylace, vlivu extracelulárního vápníku a účinku bodových mutací na funci receptoru. Bude navržen model extracelulárnímdomény P2X receptoru, který poslouží k určení místa mutací a k objasnění výsledků získaných měřením na chimérních receptorech. Dále budeme charakterizovat typy P2X receptorů přirozeně se vyskytujících v neonatálních hypofyzárních buňkách. (cs)
Title
  • Desensitizace a ATP vazebné místo purinergních P2X receptorů (cs)
  • Desensitization and ATP binding site of purinergic P2X receptors (en)
http://linked.open...vai/cislo-smlouvy
http://linked.open...lsi-vedlejsi-obor
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vai/vedlejsi-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...vai/klicova-slova
  • P2XRs; ligand-gated purinergic receptor-chennels; ATP; Adenosien-5-triphosphate; abmeATP; ab-methyleneATP; GFP; green fluorescent protein; HEK cells; Pituitary; Calcium; Patch clamp (en)
http://linked.open...avai/konec-reseni
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...avai/start-reseni
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 107 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software