| Attributes | Values |
|---|
| rdf:type
| |
| Description
| - Problémem při stanovení struktur proteinů je nízká úspěšnost při přípravě krystalů difrakční kvality. Zjistili jsme, že polymerní precipitanty, které jsme použili při řešení struktur cca 30 komplexů proteinů,často zůstávají svojí částí adsorbované na povrchu proteinů, přičemž jejich větší část zůstává rozpuštěná v pufru vyplňujícím 40-80 % prostoru krystalu. Předběžná analýza ukazuje, že úspěšnost těchto precipitantů je vysoká a že spočívá v různém stupni blokování specifických sorpčních míst na povrchu cílové makromolekuly. Proteiny mají na svém povrchu velký počet potenciálních sorpčních míst, ale krystal difrakční kvality vznikne jen pokud je preferována pouze jediná možnost adheze. Tento projekt je zaměřen na experimentální a teoretickou analýzu tohoto jevu, tj. jak vypadají adhezní místa na povrchu proteinu dostupná pro blokující ligandy, jaké ligandy použít a za jakých podmínek jsou úspěšné. Přitom je samozřejmě třeba současně analyzovat roli všech složek krystalizačního roztoku. (cs)
- Persistent problem of the protein crystallography is low efficiency of the crystallization process. Polymer precipitants used in our structure determinations of 30 protein complexes showed high efficacy. They often proved to bind partly at specific sites on the protein surface and partly they remain solvated in buffer filling 40-80% of the crystal volume. Preliminary analysis shows that the efficacy of these precipitants is high and that its function consists in selective blocking the potential adhesion sites on the surface of the target macromolecule. Protein surface possess a number of potential adhesion sites, however the crystal of diffraction quality appears when only a single adhesion site is active during crystal growth. The project analyzes experimentally and theoretically this phenomenon, i.e. quality of adhesion sites, types of blocking ligands and conditions for their use. Parallel analysis of all components and parameters of crystallization solution is necessary. (en)
|
| Title
| - Self-organization, crystallization and structure determination of protein based macromolecular systems (en)
- Vnitřní organizace makromolekulárních systémů, krystalizace a stanovení struktury makromolekulárních systémů obsahujících proteiny (cs)
|
| http://linked.open...vai/cislo-smlouvy
| |
| http://linked.open...lsi-vedlejsi-obor
| |
| http://linked.open...avai/druh-souteze
| |
| http://linked.open...domain/vavai/faze
| |
| http://linked.open...vavai/hlavni-obor
| |
| http://linked.open...vai/vedlejsi-obor
| |
| http://linked.open...vavai/id-aktivity
| |
| http://linked.open.../vavai/id-souteze
| |
| http://linked.open...n/vavai/kategorie
| |
| http://linked.open...vai/klicova-slova
| - crystallization of polymers; protein crystallography, X-ray structure analysis; protein hydration; self-organization of molecules; macromolecular systems; crystallization buffer; polymer precipitant; intermolecular adhesion (en)
|
| http://linked.open...avai/konec-reseni
| |
| http://linked.open...nujicich-prijemcu
| |
| http://linked.open...avai/poskytovatel
| |
| http://linked.open...avai/start-reseni
| |
| http://linked.open...ai/statni-podpora
| |
| http://linked.open...vavai/typProjektu
| |
| http://linked.open...ai/uznane-naklady
| |
| http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
| |
| http://linked.open...cet-spoluprijemcu
| |
| http://linked.open...ai/pocet-vysledku
| |
| http://linked.open...ku-zverejnovanych
| |
| is http://linked.open...ain/vavai/projekt
of | |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)