About: New synthetic approaches using mutant and wild-type beta-N-acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: New synthetic approaches using mutant and wild-type beta-N-acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GP13-06818P
Description	Beta-N-Acetylhexosaminidases (EC 3.2.1.52) from filamentous fungi are known for their broad substrate specificity and great synthetic capacity. Beta-N-Acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus, which has been identified in our previous works as the enzyme with outstanding catalytic properties, was sequenced and expressed in a yeast expression system. The aim of the proposed project is to explore novel synthetic approaches utilizing this enzyme by two main ways: site-directed mutagenesis of beta-N-acetylhexosaminidase in order to change its catalytic properties and the application of new C-6 modified (sulfate, uronate, azide) glycosyl azides as glycosyl donors in transglycosylation reactions catalyzed by this enzyme. The newly synthesized disaccharides containing the azide group will be suitable for the chemical linking to other biological structures or materials. In the scope of this project the three-dimensional structure of T. flavus beta-N-acetylhexosaminidase will be studied by the means of protein crystallography and molecular modeling. (en) Beta-N-Acetylhexosaminidasy (EC 3.2.1.52) z vláknitých hub jsou známé svou širokou substrátovou specifitou a velkou syntetickou kapacitou. Beta-N-Acetylhexosaminidasa z Talaromyces flavus, která byla v našich dřívějších pracích identifikována jako enzym s výjimečnými katalytickými vlastnostmi, byla osekvenována a exprimována v kvasinkovém expresním systému. Cílem předkládaného projektu je zkoumat nové syntetické přístupy s využitím tohoto enzymu, a to dvěma způsoby: cílenou mutagenezí beta-N-acetylhexosaminidasy za účelem změny jejích katalytických vlastností a použitím nových C-6 modifikovaných (sulfát, uronát, azid) glykosyl azidů jako donorů glykosylu v transglykosylačních reakcích katalyzovaných tímto enzymem. Nově připravené disacharidy obsahující azidovou skupinu budou vhodné pro chemickou vazbu na další biologické struktury nebo materiály. V rámci projektu bude také studována trojrozměrná struktura beta-N-acetylhexosaminidasy z T. flavus metodami proteinové krystalografie a molekulárního modelování.
Title	New synthetic approaches using mutant and wild-type beta-N-acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus (en) Nové syntetické přístupy s využitím mutantní a přirozené beta-N-acetylhexosaminidasy z Talaromyces flavus
skos:notation	GP13-06818P
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Post-graduate (doctorate) grants
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GP13-06818P/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GP13-06818P/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2015-02-09 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	100992085
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	beta-N-acetylhexosaminidase, transglycosylation, mutation, modified substrate, molecular modeling (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	1 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	1 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2014-04-07 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/13-06818P
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2015
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2015
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA0201300006
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DRRVK
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2015-12-31 (xsd:date)
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	EB - Genetika a molekulární biologie EE - Mikrobiologie, virologie
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2013-02-01 (xsd:date)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBK
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	beta-N-acetylhexosaminidase modified substrate mutation transglycosylation
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Beta-N-Acetylhexosaminidases: group-specific inhibitors wanted
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GP13-06818P/2013/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GP13-06818P/2014/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GP13-06818P/2015/ico%3A61388971

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 46 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software