About: Transport of cations and protons across biomembranes - molecular structure and activity mechanism of Na+/H+ antiporter from lower eukaryotes     Goto   Sponge   Distinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
rdfs:seeAlso
Description
  • The aims of the project are 1) to elucidate the molecular structure of a yeast S. cerevisiae plasma-membrane Na+/H+ antiporter transporting alkali metal cations in exchange of protons, 2) to identify amino-acid residues and/or protein regions involved directly in substrates translocation, 3) to establish a model of transport mechanism via Na+/H+ antiporters in lower eukaryotes (en)
  • Cílem projektu je objasnění molekulárního mechanismu výměny kationtů alkalických kovů za protony při transportu přes plasmatickou membránu nižších eukaryot antiporterterem typu Nha1.
Title
  • Transport of cations and protons across biomembranes - molecular structure and activity mechanism of Na+/H+ antiporter from lower eukaryotes (en)
  • Transport kationtů a protonů přes buněčné membrány - molekulární struktura a mechanismus aktivity Na+/H+ antiporterů nižších eukaryot.
skos:notation
  • OC10012
http://linked.open...avai/cep/aktivita
http://linked.open...kovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV
http://linked.open...i/cep/druhSouteze
http://linked.open...ep/duvernostUdaju
http://linked.open.../cep/fazeProjektu
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor
http://linked.open...hodnoceniProjektu
http://linked.open...vai/cep/kategorie
http://linked.open.../cep/klicovaSlova
  • cell membranes; proton translocatin; alkali-metal-cation transport; yeast (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni
http://linked.open...inujicichPrijemcu
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV
http://linked.open...enychVysledkuVRIV
http://linked.open...lneniVMinulemRoce
http://linked.open.../prideleniPodpory
http://linked.open...iciPoslednihoRoku
http://linked.open...atUdajeProjZameru
http://linked.open.../vavai/cep/soutez
http://linked.open...usZobrazovaneFaze
http://linked.open...ai/cep/typPojektu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor
http://linked.open...ep/zahajeniReseni
http://linked.open...jektu+dodavatelem
  • Aminokyselinové zbytky podílející se na substrátové specifitě a transportní aktivitě kvasinkových Na+/H+ antiporterů typu Nha1/Sod2-22 jsou lokalizované v transmembránových oblastech 4,5, a11 a v hydrofiiním C-konci proteinu ve vzájemné blízkosti a podílejí se na vazbě a transportu kationtů a protonů. Výsledky přispěly k objasnění způsobu udržování homestáze kationtů a pH v nižších eukaryotech. (cs)
  • Amino-acid residues involved in the substrate specificity and activity of the yeast Nha1/Sod2-22 antiporters are localized in transmembrane segments 4,5 and 11, and in the hydrophilic C-terminus in the close vicinity and contribute to the binding and transport of cations and protons. Our results contribute to the understanding of maintenance of cation and pH homeostases in lov\/er eukaryotes. (en)
http://linked.open...tniCyklusProjektu
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo
  • cell membranes
  • alkali-metal-cation transport
  • proton translocatin
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 26 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software