About: Molecular mechanism of interaction between the H4-H5 loop of Na+/K+-ATPase and the binding site for cardiac glycosides

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Molecular mechanism of interaction between the H4-H5 loop of Na+/K+-ATPase and the binding site for cardiac glycosides Goto Sponge Distinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=IAA7011801
Description	Na+/K+-ATPase is transporting enzyme for Na+ and K+ across the plasma membrane which is also called a receptor for cardioactive glycosides. The binding site for cardiac glycosides was revealed to be far away from the binding site for ATP. These binding sites, however, apparently cooperate. As revealed recently, the high (E1) and low (E2) affinity ATP binding sites coexist at the functional Na+/K+ complex. There is not clear, yet, whether one binding site has different affinities during the transport cycle or whether two different binding sites coexist at the hughe H4-H5 loop of the alpha-subunit. The specific aims of the proposed study are: 1)to isolate and crystallize the H4-H5 loop to find out whether it preserves its affinity to ATP analogs, 2) to determine the secondary structure of the transmembrane segments of the aplha-subunit, 3) to determine the secondary and tertiary structures of the native H4-H5 loop and compare them with the isolated segment. (en) Na+/K+-ATPáza je transportním enzymem pro sodík a draslík přes plazmatickou membránu, který je však zároveň nazýván receptorem srdečních glykozidů. Vazebné místo pro srdeční glykozidy je však lokjalizováno relativně daleko od vazebného místa pro ATP. Tato vazebná místa však zcela zřejmě kooperují. Podle nedávných zjištění koexistují ve funkčním enzymovém komplexu vysokoafinní (E1) a nízkoafinní (E2) vazebná místa pro ATP, není však dosud zřejmé, zda jsou odlišná či projevem různých efinit jednoho místa. Specifickým cílem navrhované studie je: 1) izolovat a krystalizovat H4-H5 smyčku, 2) určit sekundární strukturu transmembránových segmentů alfa-podjednotky, 3) určit sekundární a terciární strukturu H4-H5 smyčky a srovnat ji s nativním komplexem, 4) lokalizovat vazebné místo pro srdeční glykozidy.
Title	Molecular mechanism of interaction between the H4-H5 loop of Na+/K+-ATPase and the binding site for cardiac glycosides (en) Molekulární mechanismus interakce mezi H4-H5 smyčkou Na+/K+-ATPázy a vazebným místem pro srdeční glykosidy
skos:notation	IAA7011801
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Grants of distinctly investigative character focused on the sphere of research pursued at present particularly in the Academy of Sciences of the Czech Republic
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/IAA7011801/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/IAA7011801/celkoveNaklady
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	598725
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	BO - Biofyzika
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Fyziologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2001
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2001
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	ED - Fyziologie
http://linked.open...jektu+dodavatelem	Exprese a purifikace cytoplazmat. domény Na,K-ATPázy s ATP vazebným místem vč. jejích mutant. Lokalizace ATP vazebných míst a důkaz funkčního dimeru Na,K-ATPázy. Vytvoření alternativního modelu k Albers-Postovu schematu. (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Erythrosin 5-isothiocyanate labels Cys 549 as part of the low-affinity ATP binding site of Na+/Ka+-ATPase. Molecular distance measurements reval in (alfa beta)2 dimeric structure of Na+/K+-ATPase. Different cation binding to the I domains of alfa l and alfa 2 integrins: implication of the binding site structure. Microenvironment of the high affinity ATP-Binding site of Na+/K+-ATPase Is slightly acidic. Three-dimensional structure of the large cytoplasmic H-4-H-5 loop of Na(+)/K(+)-ATPase deduced by restraint-based comparative modeling shows only one ATP binding site. The origin of the diphenylhexatriene short lifetime component in membranes and solvents. Effects of fluorenscent pseudo-ATP and ATP-metal analogs on secondary structure of Na+/K+-ATPase.
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA7011801/1998/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA7011801/1999/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA7011801/2000/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/IAA7011801/2001/ico%3A67985823

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 112 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software