About: Complex cold adaptation study of enzymes on molecular level and their application in biotechnology

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Complex cold adaptation study of enzymes on molecular level and their application in biotechnology Goto Sponge Distinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GA204/02/0843
Description	Enzymes, which maintain efficient reaction rates at low temperatures are very interesting from the economical point of view, because of energy savings and elimination of chemical and microbiological processes, which occur at higher temperatures and are hazardous especially in the food industry. Microorganisms living at extreme conditions, where the temperature during their life does not exceed 5 °C, acclimatised their genetic outfit and developed enzymes with relatively high activity at low temperatures. Detailed comparison of three-dimensional structures of cold-active ß-galactosidase with enzymes from thermophilic and mesophilic microorganisms will be used to explain causes of their cold-adaptation. Following analysis of dynamic properties will lead to proposal of point or multiple mutations for controlled modification of enzyme properties (transgiycosylation capability). Project will study various aspects connected with alteration of enzyme activity of ß-galactosidase. (en) Enzymy, které si zachovávají dostatečnou reakční rychlost při nízkých teplotách jsou vysoce zajímavé z ekonomického hlediska, vzhledem k vysokým úsporám energie a eliminaci nežádoucích chemických a mikrobiologických procesů probíhajících za vyšších teplot, které jsou velkým rizikem zejména v potravinářském průmyslu. Mikroorganismy žijící za extrémních podmínek, kdy teplota během jejich života obvykle nepřevýší 5°C adaptovaly svoji genetickou výbavu a obsahují enzymy s relativně vysokou aktivitou při nízkých teplotách. Detailní porovnání prostorové struktury (ß-galaktosidasy z psychrotrofních mikroorganismů s enzymy z termofilních a mezofilních zdrojů umožní vysvětlit příčiny chladového přizpůsobení enzymu. Následná analýza dynamických vlastnostíenzymu umožní navrhnout vhodné bodové či vícenásobné mutace pro cílené ovlivnění požadovaných vlastností enzymu (transglykosylační schopnosti). Projekt bude studovat různé aspekty, které mohou souviset se změnami enzymové aktivity ß-galaktosidasy.
Title	Complex cold adaptation study of enzymes on molecular level and their application in biotechnology (en) Komplexní studium chladového přizpůsobení enzymů na molekulární úrovni a jejich uplatnění v biotechnologických procesech
skos:notation	GA204/02/0843
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA204%2F02%2F0843/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA204%2F02%2F0843/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2008-06-02 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	1564760
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	EB - Genetika a molekulární biologie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	V - Vynikající výsledky (s mezinárodním významem apod.). Zároveň byly splněny cíle a předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory.
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	Neuvedeno. (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Fakulta potravinářské a biochemické technologie
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	20 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	20 (xsd:int)
http://linked.open...okUkonceniPodpory	2004
http://linked.open...okZahajeniPodpory	2002
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2005
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2005
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02002GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	CD - Makromolekulární chemie CE - Biochemie
http://linked.open...jektu+dodavatelem	The gene encoding a cold-active b-galactosidase from the psychrotrophic bacteria Arthrobacter sp. C2-2 was cloned into the expression vector pET16b (in a fusion with N-terminal histidine tag) and was expressed in E.coli BL21(DE3). The protein was purifie (en) V průběhu řešení tohoto projektu byl gen kódující chladově aktivní b-galaktosidasu z psychrotrofní bakterie Arthrobacter sp.C2-2 vložen do expresního vektoru pET16b (N-koncová His kotva) a exprimován v E.coli BL21(DE3). Získaný protein byl přečištěn pomo (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2002/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2002/orjk%3A22330 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2003/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2003/orjk%3A22330 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2004/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2004/orjk%3A22330 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2005/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2005/orjk%3A22330 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2007/ico%3A61389013 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA204%2F02%2F0843/2007/orjk%3A22330

Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 109 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software