About: Analysis of substrates of Ser/Thr protein kinase StkP in Streptococcus pneumoniae and impact of phosphorylation on their function     Goto   Sponge   Distinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
Description
  • Streptococcus pneumoniae is an important extra-cellular human pathogen, which causes serious invasive diseases such as pneumonia, meningitis and sepsis. Bacteria need to constantly monitor changes in their environment in order to regulate dynamic host-parasite interactions. Reversible protein phosphorylation catalyzed by protein kinases is a key mechanism by which environmental signals are transmitted, resulting in the changes in gene expression. S. pneumoniae encodes 13 two-component systems anda single eukaryotic-type serine/threonin protein kinase StkP. Gene inactivation showed that StkP positively controls virulence and competence in S. pneumoniae. One of potential StkP substrates is alpha-subunit of RNA polymerase (alpha-RNAP). Phosphorylation of alpha-RNAP in bacteria has not been reported yet. The aim of this project is to confirm that alpha-RNAP is indeed a substrate for StkP, to identify phosphorylated amino acids and to elucidate the role of phosphorylation in the (en)
  • Streptococcus pneumoniae je významný lidský patogen, jehož virulentní opouzdřené formy způsobují velmi závažná onemocnění jako pneumonie, hnisavé meningitidy a sepse. Dynamický vztah mezi patogenem a hostitelem vyžaduje od bakterií neustálé monitorování životního prostředí a rychlou reakci na jeho změny. Základním mechanizmem přeměny extracelulárního signálu v adaptivní odpověď je fosforylace proteinů katalyzovaná proteinkinasami. S. pneumoniae obsahuje 13 dvousložkových systémů a jediný gen kódující Ser/Thr proteinkinasu eukaryotního typu. Tento gen se nazývá stkP a jeho inaktivace vede ke snížení virulence a zrušení přirozené kompetence pro genetickou transformaci. Jedním z pravděpodobných substrátů StkP je alfa podjednotka RNA polymerasy (alfa-RNAP), jejíž fosforylace dosud nebyla v prokaryotní říši popsána. Cílem navrhovaného projektu je zjistit, za jakých podmínek je alfa-RNAP substrátem pro StkP, detekovat fosforylované zbytky a určit úlohu fosforylace v regulaci iniciace transkripce. (cs)
Title
  • Analýza substrátů Ser/Thr proteinkinasy StkP Streptococcus pneumoniae a vliv fosforylace na jejich funkci (cs)
  • Analysis of substrates of Ser/Thr protein kinase StkP in Streptococcus pneumoniae and impact of phosphorylation on their function (en)
http://linked.open...vai/cislo-smlouvy
http://linked.open...avai/druh-souteze
http://linked.open...domain/vavai/faze
http://linked.open...vavai/hlavni-obor
http://linked.open...vavai/id-aktivity
http://linked.open.../vavai/id-souteze
http://linked.open...n/vavai/kategorie
http://linked.open...vai/klicova-slova
  • eukaryotic-type Ser/Thr proteinkinases; Streptococcus pneumoniae; competence; transcription regulation (en)
http://linked.open...avai/konec-reseni
http://linked.open...nujicich-prijemcu
http://linked.open...avai/poskytovatel
http://linked.open...avai/start-reseni
http://linked.open...ai/statni-podpora
http://linked.open...vavai/typProjektu
http://linked.open...ai/uznane-naklady
http://linked.open...ai/pocet-prijemcu
http://linked.open...cet-spoluprijemcu
http://linked.open...ai/pocet-vysledku
http://linked.open...ku-zverejnovanych
is http://linked.open...ain/vavai/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.118 as of Jun 21 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Jun 21 2024, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 39 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software