About: 3-Nitro-L-tyrosine in structures of neurodegenerative proteins

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: 3-Nitro-L-tyrosine in structures of neurodegenerative proteins Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz:8890 associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GA14-00431S
Description	The influence of oxidative stress in protein metabolism on the structure of neurodegenerative proteins will be investigated on chemical models by chiroptical spectroscopies combined with theoretical calculations of spectra. One of the results of oxidative stress is modification of tyrosine to 3-nitro-L-tyrosine in proteins. This modification changes significantly the hydrophobicity and acidity of the residue. Since the secondary structure of mutated proteins could be altered, the modification could influence the onset of the neurodegenerative diseases caused by changes of the protein conformation. Selected targets for such conformational changes will be the prion protein and alpha-synuclein models. The first one plays role in transmissible spongiform encephalopathies and the second one in Parkinson's disease. The spectroscopic data will be correlated with the ability of nitrated protein to aggregate and to form amyloidogenic fibrils. The spectroscopic measurements of sparingly soluble amyloidogenic proteins will use signal enhancement on the surface of silver and gold nanoparticles. (en) Vliv oxidativního stresu na strukturu neurodegenerativních proteinů bude studován na chemických modelech s využitím kombinace chiroptických spektroskopií a teoretických výpočtů spekter. Jeden z důsledků oxidativního stresu je modifikace tyrosinu na 3-nitro-L-tyrosin v proteinech. Tato modifikace výrazně mění hydrofobní a acidobazický charakter aminokyselinového zbytku. Ovlivní-li modifikace sekundární strukturu, může ovlivnit i propuknutí neurodegenerativních onemocnění, která jsou způsobena změnami konformace proteinů. Vybranými molekulami pro studium konformačních změn jsou modely odvozené od prionového proteinu a alfa-synukleinu. První z nich se uplatňuje při transmisivní spongiformní encefalopatii a druhý při Parkinsonově nemoci. Získaná spektroskopická data budou korelována se schopností nitrovaných proteinů agregovat a tvořit amyloidní fibrily. Pro látky s nízkou rozpustností (amyloidní proteiny) se pro spektroskopické experimenty využijí techniky pro amplifikaci signálu založené na povrchově zesílených jevech na stříbrných a zlatých nanočásticích.
Title	3-Nitro-L-tyrosine in structures of neurodegenerative proteins (en) 3-Nitro-L-tyrosin ve strukturách neurodegenerativních proteinů
skos:notation	GA14-00431S
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA14-00431S/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GA14-00431S/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2015-04-23 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	100786071
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	3-nitrotyrosine, alpha-synuclein, prion protein, Raman spectroscopy, Raman optical activity (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	1 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	1 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2014-02-20 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/14-00431S
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2015
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2015
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA0201400001
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DRRVB
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2016-12-31 (xsd:date)
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2014-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZB
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	3-nitrotyrosine Raman spectroscopy alpha-synuclein prion protein
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Observation of Paramagnetic Raman Optical Activity of Nitrogen Dioxide
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA14-00431S/2014/ico%3A61388963 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA14-00431S/2015/ico%3A61388963 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GA14-00431S/2016/ico%3A61388963

Faceted Search & Find service v1.16.121 as of Mar 31 2025

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Mar 31 2025, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 35 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2025 OpenLink Software